Биохимия человека Том 1 - Марри Р. 1993

Структура и функции белков и ферментов
Белки: структура и свойства
Классификация белков

Удовлетворительной универсальной системы классификации белков не Существует. Имеется лишь несколько общеупотребительных систем классификации, частично противоречащих одна другой. С точки зрения ключевых Свойств белков все они имеют ограниченную ценность. Однако эти системы и соответствующая терминология используются в клинических лабораториях, поэтому имеет смысл вкратце рассмотреть их. Мы обсудим главные особенности систем классификации белков, основанных на растворимости, форме молекул, функциях, физических свойствах и трехмерной структуре.

Растворимость

Классификация белков, основанная на их растворимости, была введена в 1907—1908 гг. и используется до сих пор, особенно в клинической биохимии (табл. 5.1). Строго установленных границ между классами не существует. Например, четкое разграничение между альбуминами и глобулинами невозможно, если исходить только из их растворимости в воде и солевых растворах. Поэтому глобулины подразделяют на псевдоглобулины, легко растворимые в воде, и эуглобулины, нерастворимые в воде, свободной от солей.

Таблица 5.1. Классификация белков, основанная на их растворимости

Форма молекул

Если исходить из отношения осей (продольной и поперечной), можно выделить два больших класса белков. У глобулярных белков отношение составляет менее 10 и в большинстве случаев не превышает 3—4. Они характеризуются компактной укладкой полипептидных цепей. Примерами служат инсулин, альбумины и глобулины плазмы, многие ферменты. Фибриллярные белки, у которых отношение осей превышает 10, состоят из пучков полипептидных цепей, спирально навитых друг на друга и связанных между собой поперечными ковалентными или водородными связями. Примерами служат кератин, миозин, коллаген и фибрин.

Функции

Белки можно классифицировать в соответствии с их биологическими функциями; например, можно подразделить белки на структурные, каталитические и транспортные (табл. 5.2). В свою очередь каталитические белки (ферменты), которые включают большинство различных типов белков, можно подразделить в соответствии с типом катализируемой ими реакции (гл. 7).

Физические свойства

Для ряда белков, представляющих медицинский интерес, существуют специализированные системы классификации, позволяющие устанавливать различия в пределах семейств сходных белков. Например, широко используются две и обсуждается третья система номенклатуры липопротеинов плазмы. В первой системе липопротеины классифицируют в соответствии с их поведением в электрическом или гравитационном поле; так, на основе электрофоретической подвижности при pH 8,6 различают «стартовые» а₁-, а₂-, ß- и у-липопротеины. Вторая система классификации липопротеинов основана на их плотности в гидратированном состоянии; в этом случае различают хиломикроны, ЛПОНП, ЛПНП, ЛПВП и ЛПОВП (гл. 26). Возможен и третий тип классификации, основанный на первичной структуре апобелков. В этой системе различают шесть классов липопротеинов плазмы, характеризующихся присутствием апобелков А, В, С, D, Е и F соответственно. Апобелки можно различать, используя иммунологические критерии.

Таблица 5.2. Основные функции белков

Трехмерная структура

Белки можно разграничивать и на основании того, имеют ли они четвертичную структуру (см. ниже). Кроме того, ценной основой для классификации белков служит структурное сходство ряда белков, выявляемое главным образом с помощью рентгеновской кристаллографии. Например, белки, связывающие нуклеотиды, обычно характеризуются присутствием в их третичной структуре «нуклеотидсвязывающего домена» и, возможно, являются эволюционно родственными белками.