Пептидная саморегуляция живых систем (факты и гипотезы) - Шатаева Л. К. 2003
Литература
Адамсон А. Поверхность раздела вода—полимер // Вода в полимерах. М.: Мир, 1984. С. 91—114.
Алексеенко Л. П., Орехович В. Н. Новое в проблеме сердечнососудистой регуляции: эндокринная функция сердца // Вопр. мед. химии. 1987. Т. 33, № 3. С. 1-15.
Амасиаци Д. Ненужное для неучей. М.: Наука. 1990. 880 с. (Сер. Науч. наследство; Т. 13).
Анисимов В. Н., Арутюнян А. В., Хавинсон В. X. Влияние мелатонина и эпиталамина на активность системы антиоксидантной защиты у крыс // Докл. РАН. 1997. Т. 352, № 6. С. 831—833.
(Анисимов В. Н., Бондаренко Л. А., Хавинсон В. X.) Anisimov V. N., Bondarenko L. A., Khavinson V. Kh. Effect of pineal peptide preparation (epithalamin) on life span and pineal and serum melatonin level in old rats // Ann. N. Y. Acad. Sei. 1992. Vol. 673. P 53-57.
Анисимов В. H., Соловьев М. В. Эволюция концепций в геронтологии. СПб.: Эскулап, 1999. 130 с.
Анисимов В. Н., Хавинсон В. X. Влияние полипептидного препарата эпифиза на продолжительность жизни и частоту спонтанных опухолей у старых самок крыс // Докл. АН СССР. 1991. Т. 319, № 1. С. 250-253.
Анисимов В. Н., Хавинсон В. X., Алимова И. Н. и др. Эпиталон угнетает развитие опухолей и экспрессию онкогена HER—2/NEU в опухолях молочной железы у трансгенных мышей с ускоренным старением // Бюл. эксперим. биологии и медицины. 2002а. Т. 133, № 2, С. 199-202.
(Анисимов В. Н., Хавинсон В. X., Михальский А. И., Яшин А. И.) Anisimov V. N., Khavinson V. Kh., Mikhalski A. I., Yashin A. I. Effect of synthetic thymic and pineal peptides on biomarkers of ageing, survival and spontaneous tumor incidence in female CBA mice // Mech. Ageing Develop. 2001. Vol. 122, N 1. P. 41—68.
Анисимов В. H., Хавинсон В. X., Морозов В. Г. Роль пептидов эпифиза в регуляции гомеостаза: двадцатилетний опыт исследования // Успехи соврем, биологии. 1993. Т. 113, № 6. С. 752— 762.
(Анисимов В. Н., Хавинсон В. X., Морозов В. Г.) Anisimov V. N., Khavinson V. Kh., Morozov V. G. Twenty years of study on effect of pineal peptide preparation: epithalamin in experimental gerontology and oncology // Ann. N.Y. Acad. Sei. 1994. Vol. 719. P. 483—493.
(Анисимов В. H., Хавинсон В. X., Попович И. Г., Забежинский М. A.) Anisimov V. N., Khavinson V. Kh., Popovich I. G., Zabezhinski M. A. Inhibitory effect of peptide Epitalon in colon carcinogenesis induced by 1,2-dimethylhydrazine in rats // Cancer Lett. 20026. Vol. 183. P. 1-8.
Анисимов С. В., Бохелер К. P., Хавинсон В. X., Анисимов В. Н. Изучение действия пептидов вилона и эпиталона на экспрессию генов в сердце мыши с помощью технологии на основе микрочипов // Бюл. эксперим. биологии и медицины. 2002. Т. 133, № 3. С. 340-347.
Ашмарин И. П., Каменская М. А. Нейропептиды в синаптической передаче. М.: ВИНИТИ, 1988. 184 с. (Итоги науки и техники. Сер. Физиология человека и животных; Т. 34).
Ашмарин И. П., Каразеева Е. П. Нейропептиды // Биохимия мозга. СПб.: Изд-во СПбГУ, 1999. С. 232-266.
Ашмарин И. П., Лелекова Т. В., Санжиева Л. Ц. Об эффективности ультрамалых доз и концентраций биологически активных соединений // Изв. РАН. Сер. биол. 1992. № 4. С. 531—536.
Ашмарин И. П., Обухова М. Ф. Регуляторные пептиды, функционально-непрерывная совокупность // Биохимия. 1986. Т. 51, № 4. С. 531-544.
Балаж А., Блажек И. Эндогенные ингибиторы клеточной пролиферации. М.: Мир, 1982. 302 с.
Белл Р. Протон в химии. М.: Мир, 1977. 382 с.
(Белокрылое Г. А., Попова О. Я., Деревинна О. Н. и др.) Belokrylov G. A., Popova О. Ya., Derevnina О. N. et al. Immuno-, phagocytosis modulating and antitoxic properties of amino acids and peptide preparations // Drug Develop. Ind. Pharm. 1998. Vol. 24, N 2. P. 115-127.
Бериал Дж. Возникновение жизни. М.: Мир, 1969. 357 с.
Биологические мембраны: Методы / Под ред. Дж. Финдлея и У. Эванза. М.: Мир, 1990. 424 с.
Бирштейн Т. М. Дипольный момент клубкообразной полипептидной цепи // Высокомолекуляр. соединения. 1975. Сер. А. Т. 17, № 1. С. 58-61.
Бирюзова В. И. Ультраструктурная организация дрожжевой клетки: Атлас. М.: Наука, 1993. Т. 3. 224 с.
Богуславский Л. И. Биоэлектрохимические явления и граница раздела фаз. М.: Наука, 1978. 360 с.
Бочков Н. П., Соловьева Д. В., Стрекалов Д. Л., Хавинсон В. X. Роль молекулярно-генетической диагностики в прогнозировании и профилактике возрастной патологии // Клин, медицина. 2002. № 2. С. 4-8.
Браун Г., Уолкен Дж. Жидкие кристаллы и биологические структуры. М.: Мир, 1982. 198 с.
Бриллюэн Л. Научная неопределенность и информация. М.: Мир, 1966. 272 с.
Бродский В. Я., Хавинсон В. X., Золотарев Ю. А. и др. Ритм синтеза белка в культурах гепатоцитов крыс разного возраста. Норма и действие пептида ливагена // Изв. РАН. Сер. биол. 2001. № 5. С. 517-521.
Бульенков Н. Ф. Самоорганизующиеся триплетные структуры идеальных фракталов “связанной” воды с симметрией D3 и Т // Кристаллография. 1990. Т. 35, № 1. С. 147—149.
Валуев И. Л, Валуев Л. И., Плата Н. А. О механизме действия препаратов иммобилизованного инсулина для перорального применения // Докл. РАН. 1998. Т. 360, N° 1. С. 57—60.
Вегнер Р. Э., Ритума И. Р., Чипенс Г. И. Структура и биологические свойства тимопоетина II, тимозина a1, их фрагментов и аналогов // Изв. АН ЛатвССР. 1984. № 12. С. 63—76.
Вернадский В. И. Философские мысли натуралиста. М.: Наука, 1988. 520 с.
Винер Н. Кибернетика или управление и связь в животном и машине. М.: Наука, 1983. 344 с.
Витвицкий В. Н., Соболева Л. С., Шевченко В. А. Изменение цитотоксического и цитогенетического эффектов радиации при введении в организм препаратов РНК, выделенных из различных тканей // Изв. РАН. Сер. биол. 2000. № 3. С. 290—293.
Власов Г. П., Изварина Н. Я., Илларионова Н. Г. и др. Влияние полимерной модификации инсулина на его ферментативный гидролиз и конформационные свойства // Прикл. биохимия и микробиология. 1988. Т. 24, № 1. С. 56—61.
Волькеиштейн М. В. Биофизика. М.: Наука, 1981. 576 с.
Волькенштейи М. В., Фишман С. И. Теория влияния ионизации на степень a-спиральности полипептида II Биофизика. 1967. Т. 12, № 1. С. 14-17.
Габуда С. П. Связанная вода. Факты и гипотезы. Новосибирск: Наука, 1982. 160 с.
Габуда С. П., Ржавин А. Ф. Обнаружение возрастных изменений в молекулярной структуре коллагена // Молекуляр. биология. 1976. Т. 10, вып. 5. С. 998-1001.
Габуда С. П., Ржавин А. Ф. Ядерный магнитный резонанс в кристаллогидратах и гидратированных белках. Новосибирск: Наука, 1978. 160 с.
Гаврилов Л. А., Гаврилова Н. С. Биология продолжительности жизни. М.: Наука, 1986. 168 с.
Гальперин Ю. М., Лазарев П. И. Пищеварение и гомеостаз. М.: Наука, 1986. 304 с.
Глебов Р. Н. Эндоцитоз и экзоцитоз. М.: Высш. шк., 1987. 96 с.
Говырин В. А., Жоров Б. С. Лиганд-рецепторные взаимодействия в молекулярной физиологии. СПб.: Наука, 1994. 240 с.
Гольданский В. И. Молекулярное химическое туннелирование — факты и гипотезы. Черноголовка: Ин-т хим. физики АН СССР, 1979. 45 с.
Гомазков О. А Физиологически активные пептиды: Справочное руководство. М.: ИПГМ, 1995. 144 с.
Гомазков О. А. Мозг и нейропептиды: Справочно-информационное издание. М.: Ин-т биомед. химии РАМН, 1997. 170 с.
Гомеостаз / Ред. П. Д. Горизонтов. М.: Медицина, 1981. 576 с.
Грушка З., Тырачкова В., Тищенко Г. А., Шатаева Л. К. Структура и проницаемость композиционных карбоксильных мембран на основе полиакрилонитрила // Collection Czechoslovak Chem. Commun. 1988. Vol. 53. P. 3089-3095.
Давыдов А. С. Солитоны в молекулярных системах. Киев: Наук, думка, 1984. 288 с.
Дебабов В. Г. ДНК-вакцинация и генотерапия на основе транзитной экспрессии нуклеиновых кислот в соматических клетках человека и животных II Молекуляр. биология. 1997. Т. 31, № 2. С. 209-215.
Де Дюв К Путешествие в мир живой клетки. М.: Мир, 1987. 256 с.
Джалиашвили Т. А. Механизм модулирующего действия пептидов. Тбилиси: Мецниереба, 1989. 224 с.
Дильман В. М. Большие биологические часы: Введение в интегральную медицину. М.: Знание, 1981. 207 с.
Дильман В. М. Четыре модели медицины. М.: Медицина, 1987. 288 с.
Добрецов Г. Е. Флуоресцентные зонды в исследовании клеток, мембран и липопротеинов. М.: Наука, 1989. 276 с.
Егоров Е. Е. Вокруг теломеразы // Молекуляр. биология. 1999. Т. 33, №3. С. 385-392.
Замятиии А. А. Дилатометрия растворов белков. М.: Наука, 1973. 104 с.
Замятнин А. А. Физико-химические особенности эндогенных регуляторных олигопептидов // Биофизика. 1990. Т. 35, № 4. С. 555—559.
Зенгер В. Принципы структурной организации нуклеиновых кислот. М.: Мир, 1987. 584 с.
Зубова С. Г., Окулов В. Б. Роль молекул адгезии в процессе распознавания чужеродных и трансформированных клеток макрофагами млекопитающих // Успехи соврем, биологии. 2001. Т. 121, №1. С. 59-66.
Иваницкий Г. Р., Деев А. А. Механизм волнового взаимодействия как модель дозированной секреции веществ // Докл. РАН. 2001. Т. 381, № 3. С. 412-416.
Иванов В. Т., Берлин Ю. А. Молекулярная биология в 2000 году: прогнозы, реальность и снова прогнозы // Биоорган, химия. 2000. Т. 26, № ю. С. 752-755.
(Иванов В. Т., Карелин А. А., Филиппова М. М. и др.) Ivanov V. Т., Karelin A. A., Philippova М. М. et al. Hemoglobin as a source of endogenous bioactive peptides: the concept of tissue-specific peptide pool // Biopolymers (Peptide Sсi). 1997. Vol. 43, N 2. P. 171 — 188.
Иванова M. А., Смолин А. В., Щербакова О. Г., Филатов М. В. Влияние полиэлектролитных свойств ДНК на протонирование цитозина // Молекуляр. биология. 1998. Т. 32, № 4. С. 635—638.
Ивенс И., Скейлак Р. Механика и термодинамика биологических мембран. М.: Мир, 1982. 304 с.
Ильичева И. А., Флореитьев В. Л. Четырехцепочечные комплексы олигонуклеотидов — квадруплексы // Молекуляр. биология. 1992. Т. 26, № 3. С. 512-531.
Иммунофизиология / Ред. Е. А. Корнева. СПб.: Наука, 1993. 684 с.
Иогансен А. В. Инфракрасная спектроскопия и спектральное определение энергии водородной связи // Водородная связь / Ред. Н. Д. Соколова. М.: Наука, 1981. 286 с.
Кабанов А. В., Кабанов В. А. Интерполиэлектролитные комплексы нуклеиновых кислот как средство доставки генетического материала в клетку // Высокомолекуляр. соединения. 1994. Т. 36, № 2. С. 198-211. (Кабанов А. В., Кабанов В. A.) Kabanov А. V., Kabanov V. A. DNA complexes with polycations for the delivery of genetic material into cells // Bioconjugate Chem. 1995. Vol. 6. P. 7—20.
Кабаиов А. В., Киселев В. И., Чикиндас М. Я. и др. Повышение трансформирующей активности плазмидной ДНК путем ее включения в интерполиэлектролитный комплекс с карбоцепным поликатионом // Докл. АН СССР. 1989. Т. 306, № 1. С. 226-229.
Кагава Я. Биомембраны. М.: Высш. шк., 1985. 303 с.
Карпов Р. С., Слепушкин В. Д., Мордовии В. Ф. и др. Использование препаратов эпифиза в клинической практике. Томск: Изд-во Том. ун-та, 1985. 152 с.
Кеплен С. Р., Эссиг Э. Биоэнергетика и линейная термодинамика необратимых процессов. М.: Мир, 1986. 382 с.
Киселева Е. П., Огурцов Р. П., Попова О. Я. и др. Сравнительная характеристика двух пептидных иммуномодуляторов // Иммунология. 1999. № 2. С. 23—26.
Киселева О. И., Пышкина О. А., Кумазава Н. и др. Исследование специфических взаимодействий в системе ДНК-гистон на модельных объектах // II Междунар. конф. “Химия высокоорганизованных веществ и научные основы нанотехнологии”: Тез. докл. СПб.: УНЦ химии СПбГУ, 1998. С. 104.
Климов П. К. Пептиды и пищеварительная система. Л.: Наука, 1983. 272 с.
Климов П. К., Барашкова Г. М. Эндогенные пептиды как единая система регуляторных веществ // Физиол. журн. СССР им. И. М. Сеченова. 1993. Т. 79, № 3. С. 80-87.
Климонтович Ю. Л. Энтропия и информация открытых систем II Успехи физ. наук. 1999. Т. 169, №4. С. 443—452.
Князькин И. В., Полякова В. О. Действие вилона на тимус и селезенку в радиационной модели преждевременного старения // Успехи геронтологии. 2002. Вып. 9. С. 105—109.
Князькин И. В., Южаков В. В., Чалисова Н. И., Григорьев Е. И. Функциональная морфология органотипической культуры селезенки крыс различного возраста при действии вилона // Успехи геронтологии. 2002. Вып. 9. С. 110—115.
Кокряков В. Н. Биология антибиотиков животного происхождения. СПб.: Наука, 1999. 164 с.
Коли Г. Анализ популяций позвоночных. М.: Мир, 1979. 364 с.
Комаров Ф. И., Хавинсон В. X., Симоненкова В. А., Меркурьева Г. А. Применение эпиталамина при климактерической миокар- диопатии // Клин, медицина. 1995. Т. 73, № 4. С. 40—42.
Конышев В. А. Питание и регулирующие системы организма. М.: Медицина, 1985. 222 с.
Коркушко О. В., Хавинсон В. X., Бутенко Г. М., Шатило В. Б.
Пептидные препараты тимуса и эпифиза в профилактике ускоренного старения. СПб.: Наука, 2002. 204 с.
Корнева Е. А., Головко О. И., Казакова Т. В. Молекулярно-биологические аспекты взаимодействия нервной и иммунной систем // Вопр. мед. химии. 1999. Т. 43, № 5. С. 321—329.
Корнева Е. А., Шхинек Э. К. Гормоны и иммунная система. Л.: Наука, 1988. 248 с.
Кравцов А. В., Алексеенко И. Р. Поверхностно-активные вещества как инструменты исследования биомембран. Киев: Наук, думка, 1993. 262 с.
Кричевская А. А., Лукаш А. И., Шугалей В. С., Бондаренко Т. И.
Аминокислоты, их производные и регуляция метаболизма. Ростов н/Д: Изд-во Рост, ун-та, 1983. 112 с.
Кувичкин В. В. ДНК-липидные взаимодействия in vitro и in vivo // Успехи соврем, биологии. 2000. Т. 120, № 5. С. 466—476.
Кузник Б. И., Морозов В. Г., Хавинсон В. X. Цитомедины и их роль в регуляции физиологических функций II Успехи соврем, биологии. 1995. Т. 115, № 3. С. 353-367.
Кузник Б. И., Морозов В. Г., Хавинсон В. X. Цитомедины: 25-летний опыт экспериментальных и клинических исследований. СПб.: Наука, 1998. 310 с.
Кузник Б. И., Пинелис И. С., Хавинсон В. X. Применение пептидных биорегуляторов в стоматологии. СПб.: Эскулап, 1999. 142 с.
Кульберг А. Я. Рецепторы клеточных мембран. М.: Высш. шк., 1987. 104 с.
Куций М. П., Кузнецова Е. А., Газлев А. И. Участие протеиназ в апоптозе // Биохимия. 1999. Т. 64, № 2. С. 149—163.
Левицкий Д. О. Кальций и биологические мембраны. М.: Высш. шк., 1990. 124 с.
Ленинджер А. Биохимия. М.: Мир, 1974. 958 с.
Лишко В. К., Шевченко М. И. Мембраны и жизнь клетки. Киев: Наук, думка, 1987. 104 с.
Ляшенко А. А., Уваров В. Ю. К вопросу о систематизации цитокинов // Успехи соврем, биологии. 2001. Т. 121, № 6. С. 589—603.
Марголис Г. С., Бьюсе Д. В. Система калликреин—кинин в почках // Гормоны и почки / Ред. Б. М. Бреннер и Д. Г. Стейн. М.: Мир, 1983. С. 139-173.
Мартынкина Л. П., Колесников А. А., Стрельцов С. А. и др.
Электронно-микроскопические исследования компактизации кольцевых ДНК в модельных системах. 2. Комплексы синтетического пептида тривалина с кольцевыми ДНК большого молекулярного веса // Молекуляр. биология. 1998. Т. 32, № 4. С. 614—620.
Мартынкина Л. П., Семенов Т. Е., Венгеров Ю. Ю. Электронно-микроскопическое изучение компактизации индивидуальных молекул ДНК в пленках при взаимодействии с гистоном Н1 // Молекуляр. биология. 1991. Т. 25, № 5. С. 1338—1344.
Мартынов В. Ф., Леонтьева Л. И., Сорочинская Е. И. и др. Индукция дифференцировки Т-клеток-предшественников крови и костного мозга человека синтетическими фрагментами тимических факторов // Иммунология. 1986. № 4. С. 24—26.
Марьянович А. Т., Поляков Е. Л. Нейропептиды и гематоэнцефалический барьер // Успехи физиологии. 1991. Т. 22, № 2. С. 33—51.
Мецлер Д. Биохимия. Химические реакции в живой клетке: В 3-х т. М.-. Мир, 1980. Т. 3. 378 с.
Морозов В. Г., Рыжак Г. А., Малинин В. В. Цитамины (биорегуляторы клеточного метаболизма). 2-е изд., доп. СПб.: Фолиант, 2000а. 119 с.
Морозов В. Г., Хавинсон В. X. Влияние веществ, выделенных из гипоталамуса, на иммуногенез и морфологический состав крови II Эксперим. хирургия и анестезиология. 1973. № 1. С. 19—22.
Морозов В. Г., Хавинсон В. X. Новый класс биологических регуляторов многоклеточных систем — цитомедины // Успехи соврем. биологии. 1983. Т. 96, № 3(6). С. 339—352.
Морозов В. Г., Хавинсон В. X. Роль клеточных медиаторов (цитомединов) в регуляции генетической активности // Изв. АН СССР. Сер. биол. 1985. № 4. С. 581—587.
Морозов В. Г., Хавинсон В. X. Пептидные биорегуляторы (25-летний опыт экспериментального и клинического изучения). СПб.: Наука, 1996. 74 с.
(Морозов В. Г., Хавинсон В. X.) Morozov V. G., Khavinson V. Kh.
Natural and synthetic thymic peptides as therapeutics for immune dysfunction // Intern. J. Immunopharm. 1997. Vol. 19, N 9/10. P 501— 505.
Морозов В. Г., Хавинсон В. X., Малинин В. В. Пептидные ти- момиметики. СПб.: Наука, 20006. 158 с.
Морозов В. Г., Хавинсон В. X., Писарев О. А. Выделение из тимуса и изучение природы фактора, стимулирующего иммуногенез // Докл. АН СССР. 1977. Т. 233, № 3. С. 491-494.
Напалков Н. П., Яковлев Г. М., Анисимов В. Н. и др. Перспективы применения препаратов тимуса для профилактики рака // Вопр. онкологии. 1998. Т. 30, № 5. С. 515—521.
Начала физиологии / Ред. акад. А. Д. Ноздрачев. СПб.: Лань, 2001. 1088 с.
Никифорова А. А. Лецитин: холестерин — ацетилтрансфераза плазмы крови // Биохимия липидов и их роль в обмене веществ. М.: Наука, 1981. С. 85-105.
Пальцев М. А., Иванов А. А. Межклеточные взаимодействия. М.: Медицина, 1995. 224 с.
Панарин Е. Ф. Основные типы и принципы синтеза биологически активных полимеров // Синтез, структура и свойства полимеров / Ин-т высокомолекуляр. соединений АН СССР). Л.: Наука, 1989. С. 187-198.
Панин Л. Е., Кузьменко А. П., Потеряева О. Н., Скрыль Г. Ш. Обнаружение апопротеин А-1 иммунореакгивности в хроматине ядер гепатоцитов крыс // Биохимия. 1992. Т. 57, № 6. С. 826—831.
Панков Ю. А. Все органы и ткани животных и человека являются эндокринными и секретируют в кровь гормоны пептидной природы // Вопр. мед. химии. 1996. Т. 42, № 3. С. 179—184.
Панков Ю. А., Поздняков В. И., Туманян В. Г. Анализ локального сходства первичных структур белковых гормонов // Молекуляр. биология. 1976. Т. 10, № 2. С. 423—436.
Пансевич Л. И., Барковский Е. В. Особенности распределения сочетаний аминокислотных остатков в первичной структуре кальмодулина // Биофизика. 1990. Т. 35, № 4. С. 581—584.
Петров Р. В., Михайлова А. А., Фомина Л. А., Степаненко Р. Н. Миелопептиды. М.: Наука, 2000. 181 с.
Петров Р. В., Хаитов Р. М. Иммунный ответ и старение // Успехи соврем, биологии. 1975. Т. 79, № 1. С. 111 — 127.
Полинг Л. Общая химия. М.: Мир, 1964. 584 с.
Поляков Л. М., Панин Л. Е. Липопротеиновая регуляция метаболических процессов // Успехи соврем, биологии. 2000. Т. 120, № 3. С. 265-273.
Полякова В. О., Кветной И. М., Хавинсон В. X. и др. Тимус и старение // Успехи геронтологии. 2001. Вып. 8. С. 50—57.
Пономарева-Степная М. А., Незавибатько В. Н., Антонова Л. В. и др. Аналог АКТГ (4—10) — стимулятор обучения пролонгированного действия // Хим.-фармацевт. журн. 1984. Т. 18, № 7. С. 790— 795.
Попов М. Е. Структурная организация белка. М.: Наука, 1997. 604 с. (Сер. Проблема белка; Т. 3).
Потаман В. И., Арефеева И. А., Алфеева Л. Ю. и др. Аналог тафцина с пролонгированным действием на центральную нервную систему млекопитающих // Биол. мембраны. 1992. Т. 9, № 10—11. С. 1082-1084.
Препаративная биохимия липидов / Ред. Л. Д. Бергельсон и Э. В. Дятловицкая. М.: Наука, 1981. 256 с.
Пушкина Н. В. Амидированность белков при старении организма // Укр. биохим. журн. 1977. Т. 51, № 6. С. 680—683.
Рабинович М. И., Трубецков Д. И. Введение в теорию колебаний и волн. М.: Наука. 1984. 432 с.
Райхлин Н. Т., Кветной И. М., Осадчук М. А. APUD-система (общепатологические и онкологические аспекты). Обнинск: Мед. радиол, науч. центр РАМН. 1993. Ч. 1. 127 с.
Рапопорт И. А. Индукция иммунитета как очередная задача химического мутагенеза // Гены, эволюция, селекция: Избр. тр. М.: Наука, 1996. С. 196—202.
Рейхардт Б. А., Куликова О. Г., Сапронов Н. С. Динамика нарушений регуляторных систем нейронов мозга при возрастной амнезии у крыс // Психофармакология и биол. наркология. 2001. Т. 1, №1. С. 38-42.
Розенкранц А. А., Ячменев С. В., Соболев А. С. Использование искусственных конструкций для селективного переноса генетического материала в клетки человека путем рецептор-опосредованного эндоцитоза // Докл. АН СССР. 1990. Т. 312, № 2. С. 493—494.
Романов Ю. А., Кетлинский С. А., Антохин А. И., Окулов В. Б.
Кейлоны и регуляция деления клеток. М.: Медицина, 1984. 208 с.
Рудзит В. К. Диабетогенные метаболиты триптофана как причина сахарного диабета. Рига: Зинатне, 1981. 83 с.
Румянцев С. Н. Конституциональный иммунитет и его молекулярно-экологические основы. Л.: Наука, 1983. 212 с.
Русанов А. И. К термодинамике нуклеации на заряженных центрах // Докл. АН СССР. 1978. Т. 238, № 4. С. 831-834.
Рыбников В. Ю., Закуцкий Н. Г. Пептидная регуляция функций мозга / Под ред. В. X. Хавинсона. СПб.: Фолиант, 2000. 40 с.
Рыжак Г. А., Малинин В. В., Платонова Т. Н. Кортексин и регуляция функций головного мозга / Ред. А. А. Скоромец и В. X. Хавинсон. СПб.: Фолиант, 2001. 160 с.
Ряднова И. Ю., Чернова И. А., Шатаева Л. К., Хавинсон В. X. Аффинная хроматография нуклеопротеиновых комплексов // Вопр. мед. химии. 2001. Т. 47, № 2. С. 209—216.
Ряднова И. Ю., Шатаева Л. К., Хавинсон В. X. Взаимодействие ДНК с белками в модельных системах // Высокомолекуляр. соединения. 2000а. Т. 42, № 5. С. 1—7.
Ряднова И. Ю., Шатаева Л. К., Хавинсон В. X. Тканеспецифические нуклеопротеиновые комплексы // Вопр. мед. химии. 20006. Т. 46, № 1. С. 62-71.
Сазанов Л. А., Зайцев С. В. Действие сверхмалых доз (10-18—10-14 М) биологически активных веществ: общие закономерности, особенности и возможные механизмы й Биохимия. 1992. Т. 57, № 10. С. 1443-1460.
Скурихин И. М. Нечаев А. П. Все о пище с точки зрения химика. М.: Высш. шк., 1991. 288 с.
Судаков К. В. Общая теория функциональных систем. М.: Медицина, 1984. 224 с.
Сьяксте Н. И., Будылин А. В. Структурные изменения хроматина на различных уровнях его организации при старении й Онтогенез. 1992. Т. 23, № 3. С. 242-253.
Трофимова С. В., Хавинсон В. X. Сетчатка и старение // Успехи геронтологии. 2002. Вып. 9. С. 79—82.
Уолфорд Р., Мередит П., Чини К. Иммуноинженерия: перспективы коррекции возрастных иммунодефицитных состояний // Иммунология и старение / Ред. Т. Макинодан и Э. Юнис. М.: Мир, 1980. С. 242-267.
Урсова Н. И. Современное лечение ассоциированной с Helicobacter pylori язвенной болезни у детей // Рос. мед. журн. 2000. Т. 8, № 17. С. 707-710.
Федорова Т. А., Терещенко О. Я., Мазурик В. К. Нуклеиновые кислоты и белки в организме при лучевом поражении. М.: Медицина, 1974. 408 с.
Филиппов А. Т. Многоликий солитон. М.: Наука, 1990. 286 с. (Библиотечка “Квант”; Вып. 48).
Фокс С., Дозе К. Молекулярная эволюция и возникновение жизни. М.: Мир, 1975. 375 с.
Франклин Т., Сноу Дж. Биохимия антимикробного действия. М.: Мир, 1984. 240 с.
Фролькис В. В. Синдромы старения // Вести. АМН СССР. 1990. № 1. С. 8-12.
Фролькис В. В., Мурадян X. К. Экспериментальные пути продления жизни. Л.: Наука, 1988. 245 с.
Хавинсон В. X. Пептидная регуляция старения // Вести. РАМН. 2001а. № 12. С. 16-20.
Хавинсон В. X. Тканеспецифическое действие пептидов // Бюл. эксперим. биологии и медицины. 20016. Т. 132, № 8. С. 228— 229.
Хавинсон В. X., Анисимов В. Н. Синтетический дипептид вилон (L-Lys—L-Glu) увеличивает продолжительность жизни и угнетает развитие спонтанных опухолей у мышей // Докл. РАН. 2000. Т. 372, № 3. С. 421-423.
Хавинсон В. X., Ашмарин И. П., Малинин В. В. Возрастная динамика регуляторных пептидов // Наука долголетия. 2001а. № 1. С. 18-22.
Хавинсон В. X., Голубев А. Г. Старение эпифиза // Успехи геронтологии. 2002. Вып. 9. С. 67—72.
(Хавинсон В. X., Гончарова Н., Лапин Б.) Khavinson V. Kh., Goncharova N., Lapin В. Synthetic tetrapeptide epitalon restores distributed neuroendocrine regulation in senescent monkeys // Neuroendocrinology Lett. 20016. Vol. 22. P. 251-254.
Хавинсон В. X., Горбунов А. А., Рыжак Г. А. Влияние пептидных биорегуляторов на морфологию паренхиматозных органов. СПб.: Фолиант, 2000а. 79 с.
Хавинсон В. X., Егорова В. В., Тимофеева Н. М. и др. Влияние пептидов вилона и эпиталона на всасывание глюкозы и глицина в различных отделах тонкой кишки у крыс // Бюл. эксперим. биологии и медицины. 2002а. Т. 133, № 5. С. 570—573.
Хавинсон В. X., Жуков В. В. Пептиды тимуса и механизмы иммуномодуляции // Успехи соврем, биологии и медицины. 1992. Т. 112, № 4. С. 554-570.
(Хавинсон В. X., Измайлов Д. М., Обухова Л. К., Малинин В. В.) Khavinson V. Kh., Izmailov D. M., Obukhova L. К., Malinin V. V. Effect of epitalon on the lifespan increase in Drosophila melanogaster // Mech. Ageing Develop. 20006. Vol. 120. P. 141—149.
Хавинсон В. X., Кветной И. М. Пептидные биорегуляторы ингибируют апоптоз // Бюл. эксперим. биологии и медицины. 2000. Т. 130, № 12. С. 657-659.
Хавинсон В. X., Малинин В. В. Механизмы геропротекторного действия пептидов // Бюл. эксперим. биологии и медицины. 2002. Т. 133, № 1. С. 4-10.
Хавинсон В. X., Морозов В. Г. Применение пептидов тимуса в качестве геропротекторных средств // Пробл. старения и долголетия. 1991. Т. 1, № 2. С. 123-128.
Хавинсон В. X., Морозов В. Г. Пептиды эпифиза и тимуса в регуляции старения. СПб.: Фолиант, 2001. 160 с.
(Хавинсон В. X., Морозов В. Г., Анисимов В. Н.) Khavinson V. Kh., Morozov V. G., Anisimov V. N. Experimental studies of the pineal gland preparation Epithalamin // The pineal gland and cancer / Eds C. Bartsch et al. Berlin; Heidelberg: Springer-Verlag, 2001b. P. 294—306.
Хавинсон В. X., Морозов В. Г., Малинин В. В. и др. Влияние пептида Lys—Glu на экспрессию гена интерлейкина-2 в лимфоцитах // Бюл. эксперим. биологии и медицины. 2000в. Т. 130, № 9. С. 330-332.
Хавинсон В. X., Морозов В. Г., Чалисова Н. И., Окулов В. Б.
Влияние пептидов головного мозга на клетки нервной ткани in vitro // Цитология. 1997. Т. 39, № 7. С. 571—575.
Хавинсон В. X., Мыльников С. В. Влияние тетрапептида эпифиза на состояние антиоксидантной защиты у Drosophila melanogaster // Бюл. эксперим. биологии и медицины. 2000. Т. 129, № 4. С. 420-422.
Хавинсон В. X., Рыбакина Е. Г., Малинин В. В. и др. Влияние коротких пептидов на реакцию бласттрансформации тимоцитов и процесс сигнальной трансдукции по сфингомиелиновому пути // Бюл. эксперим. биологии и медицины. 20026. Т. 133, № 5. С. 574— 577.
(Хавинсон В. X., Соловьева Д. В.) Khavinson V. Kh., Solovieva D. V.
New approach to the prophylaxis and treatment of age-related pathology // Rom. J. Geront. and Geriat. 1998. Vol. 20, N 1. P. 28— 34.
Хавинсон В. X., Чалисова H. И., Морозов В. Г., Малинин В. В.
Роль пептидов тимуса в регуляции роста лимфоидной ткани у крыс разного возраста // Докл. РАН. 1999. Т. 369, № 5. С. 701—703.
Хавинсон В. X., Черняк С. И., Дьяконов М. М. Цитамины — средство сохранения высокой профпригодности и долголетия военнослужащих // Воен.-мед. журн. 2001г. Т. 322, № 2. С. 26—28.
Хавинсон В. X., Шутак Т. С. Применение эпиталамина при инсулиннезависимом сахарном диабете. СПб.: Фолиант, 2000. 61 с.
Хавинсон В. X., Южаков В. В., Кветной И. М. и др. Иммуногистохимический и морфометрический анализ действия вилона и эпиталона на функциональную морфологию радиочувствительных органов // Бюл. эксперим. биологии и медицины. 2001д. Т. 131, № 3. С. 338-346.
Хусайнова Р. С., Хусаинов А. А., Попов В. И. и др. ДНК-Са2+- фосфатидилхолин // Докл. РАН. 1999. Т. 367, № 3. С. 416—419.
Чазов Е. И., Исаченков В. А. Эпифиз: место и роль в системе нейроэндокринной регуляции. М.: Наука, 1974. 238 с.
Чалисова Н. И., Хавинсон В. X., Пеннияйнен В. А., Григорьев Е. И. Влияние пептидных фракций тимуса на развитие органотипической культуры вилочковой железы и селезенки крысы // Цитология. 1999. Т. 41, № 10. С. 889-894.
Чанг Р. Физическая химия с приложениями к биологическим системам. М.: Мир, 1980. 462 с.
Чеботарев Д. Ф., Коркушко О. В., Маньковский Н. Б., Минц А. Я. Атеросклероз и возраст. Л.: Медицина, 1982. 295 с.
(Чернова И. А., Гуревич К. Я.) Chernova I. A., Gurevich К. Ya. Structure and sorption characteristics of bioaffinity membranes // J. Membrane Sсi. 1996. Vol. 113. P. 161—167.
Шатаева Л. К., Ряднова И. Ю., Хавинсон В. X. Интерполимерные комплексы дезоксирибонуклеиновой кислоты с белками // Журн. прикл. химии. 1999. Т. 72, № 6. С. 982—985.
Шатаева Л. К., Рвднова И. Ю., Хавинсон В. X. Исследование информационной ценности олигопептидных блоков в регуляторных пептидах и белках // Успехи соврем, биологии. 2002. Т. 122, № 3. С. 282-289.
Шатаева Л. К., Чернова И. А., Самсонов Г. В. и др. Выделение и свойства нейраминидазы холерных вибрионов // Вопр. мед. химии. 1978. Т. 24, № 4. С. 569-572.
Шеннон К. Э. Предсказание и энтропия печатного английского текста // Работы по теории информации и кибернетике. М.: Иностр. лит., 1963. С. 669—686.
Шмальгаузен И. И. Интеграция биологических систем и их саморегуляция // Бюл. МОИП. Отд. биол. 1961. Т. 66, вып. 2. С. 104—134.
Шмальгаузен И. И. Кибернетические вопросы биологии. Новосибирск: Наука, 1968. 224 с.
Эйген М., Винклер Р. Игра жизни. М.: Наука, 1979. 94 с.
Эйген М., Шустер П. Гиперцикл. Принципы самоорганизации макромолекул. М.: Мир, 1982. 270 с.
Яковлев Г. М., Новиков В. С., Хавинсон В. X. Резистентность, стресс, регуляция. Л.: Наука, 1990. 238 с.
Яковлев Г. М., Хавинсон В. X., Морозов В. Г., Новиков В. С. Перспективы биорегулирующей терапии // Клин, медицина. 1991. Т. 69, № 5. С. 19-23.
Ямской И. А., Ямскова В. П. Фармакологические препараты нового поколения на основе гликопротеинов клеточного микроокружения // Рос. хим. журн. (Журн. Всесоюз. хим. о-ва им. Д. И. Менделеева). 1998. Т. 62, № 3. С. 85-90.
Янковский О. Ю., Довнар Т. Е. К проблеме специфичности выщепления пептидов-регуляторов из неспециализированных белков-предшественников // Журн. эволюц. биохимии и физиологии. 1986. Т. 22, № 1. С. 11-16.
Ярилин А. А. Основы иммунологии. М.: Медицина, 1999. 608 с.
Ярилин А. А., Никонова М. Ф., Ярилина А. А. и др. Апоптоз, роль в патологии и значимость его оценки при клинико-иммунологическом обследовании больных // Мед. иммунология. 2000. Т. 2, №. 1. С. 7-16.
Adinolfi S., Bagni C., Morelli M. A. C. et al. Novel RNA-binding motif: the KH module // Biopolymers (Peptide Sсi.)- 1999. Vol. 51, N 2. P. 153-164.
AkalaE. A., Kopeckova P., KopecekJ. Novel pH sensitive hydrogels with adjustable swelling kinetics // Biomaterials. 1998. Vol. 19. P. 1037— 1047
Alberts B., Bray D., Lewis J. et al. Molecular biology of the cell. 3rd ed. New York: Garland Publish., 1994. 1294 p.
Andersson L., Blomberg L., Flegel M. et al. Large-scale synthesis of peptides // Biopolymers (Peptide Sсi.). 2000. Vol. 55. P. 227—250.
Antequera F., Bird A. CpG islands // Exs-Basel. 1993. Vol. 64. P. 169-185.
Arnott S., Chondraserakan R., Hall L. H. et al. DNA secondary structures: helices, wrinkles and junctions // Cold Spring Harbor Symp. Quant. Biol. 1983. Vol. 47. P. 53-67.
Atchley W. R., Wollenberg К. R., Fitch W. M. et al. Correlation among amino acid sites in bHLH protein domains: an information theoretic analysis // Mol. Biol, and Evol. 2000. Vol. 17. P. 164—178.
Audhya T., Scheid M. P., Goldstein G. Contrasting biological activities of thymopoietin and splenin, two clously related polypeptide products of thymus and spleen // Proc. Nat. Acad. Sei. USA. 1984. Vol. 81, N 9. P. 2847-2849.
Bairoch A., Bucher P., Hofman К. The PROSITE database, its status in 1995 // Nucl. Acids Res. 1996. Vol. 24. P. 189—196.
Baumann G. Growth-hormone binding proteins // Proc. Soc. Exp. Biol, and Med. 1993. Vol. 202. P. 392-400.
Bell A., Kittler L., Lober G., Zimmer C. DNA binding properties of minor groove binders and their influence on the topoisomerase II cleavage reaction // J. Mol. Recognit. 1997. Vol. 10, N 6. P. 245—255.
Bellamy D. The thymus in relation to problems of cellular growth and aging // Gerontologia. 1973. Vol. 19. P. 162—184.
Belli S. L., Rechnitz G. A. Biosensors based on native chemoreceptors // Frezenius Ztschr. Anal. Chem. 1989. Bd 331. S. 439—447.
Biochemical microcalorimetry / Ed. H. D. Brown. New York: Acad. Press, 1969. 338 p.
Biotechnology of antibiotics / Ed. R. William. New York etc.: Strohl. Marcel Dekker, 1997. 842 p. (Drugs and the pharmaceutical sciences; Vol. 82).
Bird A. The essential of DNA methylation // Cell. 1992. Vol. 70. P. 5-8.
Bloomfield V. A. DNA-condensation by multivalent cations // Biopolymers. Nucl. Acids Sсi. 1997. Vol. 44, N 3. P. 269—282.
Boarends W. M. Histone ubiquitination and chromatin remodeling in mouse spermatogenesis // Develop. Biol. 1999. Vol. 207, N 2. P. 322— 333.
Bodey В., Bodey В. J., Siegel S. E., Kaiser H. E. Involution of the mammalian thymus, one of the leading regulators of aging // In Vivo. 1997. Vol. 11, N 5. P. 421-440.
Bornstein M. V., Miller A., Slagle S. A pilot trial of COP-1 in exacerbiting-remitting multiple sclerosis // N. Engl. J. Med. 1987. Vol. 317, N 7. P. 408-414.
Burgess R. R. Use of polyethyleneimine in purification of DNA binding protein // Meth. Enzymol. “Protein—DNA interactions” / Ed. R. T. Sauer. 1991. Vol. 208. P. 3-9.
Cameron D. E., Sved S., Solyom L. et al. Effect of ribonucleic acid on memory defect in the aged // Amer. J. Psychiat. 1963. Vol. 120. P. 320-325.
Cattau D., Bourgoin D., Joly M. Change of conformation of DNA by association with proteins // Europ. J. Biochem. 1969. Vol. 8, N 4. P. 541-546.
Chien Y. W. Systemic delivery of pharmacologically active molecules across the skin // Targeted Drug Delivery. Berlin etc.: Springer-Verlag, 1992. P. 181—230. (Handbook Exp. Pharmacol, and Ther.; Vol. 100).
Ching-Fa Wu, Wen-Yih Chen, Hwai-Shen Liu. Determination of the binding constant of imidazole and histidine with immobilized Cu(II) by differential UV spectroscopy // J. Chem. Eng. Jap. 1995. Vol. 28, N 4. P. 419-423.
Choh Hao Li. Biologically active peptides // Biochemical and biophysical studies of proteins and nucleic acids. Berlin etc.: Elsevier, 1984. P. 1-10.
Claud H. Role of aromatic amino acid residues in the binding of enzymes and proteins to nucleic acids // Nature. New Biol. 1971. Vol. 234, N 47. P. 120-121.
Coleman J. E. Zinc proteins: enzymes, storage proteins transcription factors and replication proteins // Annu. Rev. Biochem. 1992. Vol. 61. P. 897-946.
Conjugated oligomers, polymers, and dendrimers: from polyacetilene to DNA: Proc. of the 4th Francqui colloquium, Brusseles, 21—23 Oct. 1998 / Ed. J.-L. Bredas. Paris: De Berg Univ., 1998. 622 p.
Connor J., Schroit A. J. Transbilayer movement of phosphotidylserine in erythrocytes // Biochemistry. 1988. Vol. 27, N 3. P. 848— 851.
Cooper A. A., Stevens T. H. Protein splicing: self-splicing of genetically mobile elements at the protein level // TIBS. 1995. 20 Sept. P. 351-356.
Davis S. S. Overcoming barriers to the oral administration of peptide drugs // Trends Pharm. Sсi. 1990. Vol. 11, N 9. P. 353—355.
Dawson P. E., Muir T. W., Clark-Lewis I., Kent S. В. H. Synthesis of proteins by native chemical ligation // Science. 1994. Vol. 266, N 5186. P. 276-279.
De Bold A. J., Borrenstein H. B., Veress А. T., Sonnenberg H. А rapid and potent natriuretic responce to intravenous injection of atrial miocardial extract in rats // Life Sei. 1981. Vol. 28, N 1. P. 89—94.
Deenen L. L. M. Topology and dynamics of phospholipids in membranes // FEBS Lett. 1981. Vol. 123, N 1. P. 3-15.
Deinum G., van Langen H., van Ginkel G., Levine Y. K. Molecular order and dynamics in planar lipid bilayers: effects of unsaturation and sterols // Biochemistry. 1988. Vol. 27, N 3. P. 852—860.
Denisov G., Wanaski S., Luan P. et al. Binding of basic peptides to membranes produces lateral domains enriched in the acidic lipids phosphatidylserine and phosphatidyl inositol 4,5-biphosphate: an electrostatic model and experimental results // Biophys. J. 1998. Vol. 74, N 2. P. 731-744.
Dickson D. W. The pathogenesis of senile plaques // J. Neuropathol. and Exp. Neurol. 1997. Vol. 56. P. 321-339.
Drubaix I., Giakoumakis A., Robert L., Robert A. M. Preliminary data on the age-dependent decrease in basic fibroblast growth factor and platelet-derived growth factor in the human vein wall and in their influence on cell proliferation // Gerontology. 1998. Vol. 44, N 1. P. 9—14.
Dumas F., Lebrun M. C., Tocanne J.-F. Is the protein/lipid hydrophobic matching principle relevant to membrane organisation and functions? // FEBS Lett. 1999. Vol. 458. P. 271—277.
Dynlacht B. D. Regulation of transcription by protein, that control the cell cycle // Nature. 1997. Vol. 389. P. 149—152.
Erlwanger R. H., Unmack M. A., Grondahl M. L. Effect of age on vasoactive intestinal polypeptide-induced short-circuit current in porcine jejunum // Comp. Biochem. Physiol, and Mol. Integrat. Physiol. 1999. Vol. 124, N 1. P. 29-33.
Erhan S., Mazzolf T., Cohen L. Amino acid neighborhood relationships in proteins // Intern. J. Bio-Med. Comput. 1980. Vol. 11, N 1. P. 67-75.
Etemadi A.-H. Membrane asymmetry — a survey and critical appraisal of the methodology // Biochim. et biophys. acta. 1980. Vol. 604, N 3-4. P. 423-475.
Finch С. E., Kirkwood T. Chance, development, and aging. Oxford: Oxford Univ. Press, 2000. 256 p.
Fox S. V. A theory of macromolecular and cellular origins // Nature. 1965. Vol. 205. P. 238.
Furchgott R. F., Zavadski J. V. The obligatory role of the endothelial cells in the relaxation of arterial smooth muscle by acetylholine // Nature. 1980. Vol. 288. P. 373-376.
Ginaldi L., De Martinis M., D’Ostilio A. et al. The immune system in the elderly. 2. Specific cellular immunity // Immunol. Res. 1999. Vol. 20, N 2. P. 109-115.
Goldknopt I. L., Wilson G., Rosenbaum F. et al. Dissappearance of protein A24 and ubiquitin during shatdown of transcription in avian erythroid cells // Fed. Proc. 1980. Vol. 39, N 6. P. 255.
Goldstein G., Scheid M., Hammerling U. et al. Isolation of a polypeptide that has Lymphocyte-differentiating properties and is probably represented universally in living cells // Proc. Nat. Acad. Sсi. USA. 1975. Vol. 72, N 1. P. 11-15.
Graf J., Ogle R. C., Robey F. A. et al. Pentapeptide from the laminin B1 chain mediates cell adhesion and binds the 67 000 Laminin receptor // Biochemistry. 1987. Vol. 26, N 22. P. 6896—6900.
Gunning M. E., Brenner В. M. Natriuretic peptides and the kidney, current concepts // Kidney Intern. 1992. Vol. 42, suppl. 38. P. 127— 133.
Halaas J. L., Gajiwala K. S., Maffei M. et al. Weight-reducing effects of the plasma protein encoded by the obese gene // Science. 1995. Vol. 269, N 7. P. 543-546.
Hannappel E., Davoust S., Horecker B. L. Isolation of peptides from calf thymus // Biochem. and Biophys. Res. Commns. 1982a. Vol. 104, N 1. P. 266-271.
Hannappel E., Davoust S., Horecker B. L. Thymosin ß8 and β9: two new peptides isolated from calf thymus homologous to thymosin ß4 // Proc. Nat. Acad. Sсi. USA. 1982b. Vol. 82. P. 1708-1711.
Harrison S. C. A structural taxonomy of DNA-binding domains // Nature. 1991. Vol. 353. P. 715-719.
Hartley R. V. L. Transmission of information // Bell System Techn. J. 1928. Vol. 7, N 3. P. 535-563.
Heijne G. von. A sequence correlation between oppositely charged residues in secreted proteins // Biochem. and Biophys. Res. Communs. 1980. Vol. 93, N 1. P. 82-86.
Heldin C. N., Heilman U., Ishikawa F., Miyazono K. Purification, cloning and expression of platelet—derived endothelial cell growth factor // Meth. Enzymol. 1991. Vol. 198. P. 383—391.
Herzei H., Ebeling W., Schnutt A. O. Entropies of biosequences: the role of repeats // Phys. Rev. E. 1994. Vol. 50, N 6. P. 5061—5071.
Herzei H., Grosse I. Measuring correlations in symbol sequences // Physica A. 1995. Vol. 216, N 6. P. 518-542.
Heymann J. B., Engel A. Structural clues in the sequence of the Aquaporins // J. Mol. Biol. 2000. Vol. 295, N 4. P. 1039—1053.
Hinkel L., McCaig C. D., Robinson K. R. The direction of growth of differentiating neurones and myoblasts from frog embryos in applied electric field // J. Physiol. 1981. Vol. 314. P. 121 — 135.
Hipkiss A. R., Worthington V. C., Himswoth D. T. M., Herwig W. Protective effect of camosine against protein modification mediated by malondialdehyde and hypochlorite // Biochim. et biophys. acta. 1998. Vol. 1380. P. 46-54.
Hippel P. H. von, McGhee J. D. DNA-protein interactions // Annu. Rev. Biochem. 1972. Vol. 41, N 1. P. 231—300.
Hirokawa K. The thymus and aging // Immunology and aging. New York; London: Acad. Press, 1977. P. 51—72.
Hopp T. P., Woods K. R. Prediction of protein antigenic determinants from amino acid sequences // Proc. Nat. Acad. Sei. USA. 1981. Vol. 78, N 6. P. 3824-3828.
Horlein A. J., Naar A. M., Heinzei T. et al. Ligand-independent repression by the thyroid hormone receptor mediated by a nuclear receptor co-repressor // Nature. 1995. Vol. 377. P. 397—404.
Immunostimulants / Eds I. Azuma and G. Jolles. Berlin; Paris; Tokyo: Jap. Sei. Soc. Press; Springer-Verlag, 1987. 258 p.
Israel L., Kozarevic Dj., Orgogozo J. M. Subjective and objective health in aging: problems of assessment // Modification of cell to cell signals during normal and pathological aging / Ed. S. Govoni and F. Battaini. Berlin etc.: Springer-Verlag, 1987. P. 261—285.
Iverson B. L. Betas are brought into the fold // Nature. 1997. Vol. 385, N 6612. P. 113-115.
Jacob F., Monod J. Genetic regulation mechanisms in the synthesis of proteins // J. Mol. Biol. 1961. Vol. 3. P. 318-356.
Jaffe L. F. The role of ionic currents in establishing developmental pattern // Phil. Trans. Roy. Soc. London B. 1981. Vol. 295. P. 553— 556.
Jasani B., Kreil G., Madder B. F., Stanworth D. R. Further studies on the structural requirements for polypeptide-mediated histamine release from rat must cells // Biochem. J. 1979. Vol. 181, N 3. P. 623— 632.
Kaiser E. T., K6zdy F. J. Amphiphilic secondary structure: design of peptide hormones // Science. 1984. Vol. 223, N 4633. P. 249—255.
Kamo N. Characteristics of biomembranes and membrane transport // Liquid membranes. Chemical applications / Eds T. Araki and H. Tsukube. Florida, Boca Raton: C. R. C. Press Inc., 1990. 726 p.
Karlin S., Zuker M., Brocchieri L. Measuring residue associations in protein structures. Possible implication for protein folding // J. Mol. Biol. 1994. Vol. 239, N 2. P. 227-248.
Kaskоw J. W., Regmi A., Mulchahey J. J. Changes in brain corticotropin-releasing factor messenger RNA expression in aged Fisher 344 rats // Brain Res. 1999. Vol. 822, N 1-2. P. 228-230.
Katan-Khaykovich Y., Shaul Y. RFX1, a single DNA-binding protein with a split dimerization domain, generates alternative complexes // J. Biol. Chem. 1998. Vol. 273, N 38. P. 24504-24512.
Kohl A., Volk H.-D., Diezel W. The dipeptide Lys—Pro restores the diminished wound healing following treatment with anti-T-helper cell monoclonal antibody // Intern. J. Immunopharmacol. 1989. Vol. 11, N 3. P. 237-240.
Kolusheva S., Shahal T., Jelinek R. Peptide-membrane interactions studied by a new phospholipid/polydiacetilene colorimetric vesicle assay // Biochemistry. 2000. Vol. 39. P. 15851 — 15859.
Knox D. G., Rosenberg A. Fluctuations of protein structure as expressed in distribution of hydrogen exchange rate constants // Biopolymers (Peptide Sсi.). 1980. Vol. 19, N 5. P. 1049-1069.
Kopelman R. Diffusion-controlled reaction kinetics // The fractal approach to heterogeneous chemistry / Ed. D. Avnir. New York etc.: John Wiley end Sons, 1992. P. 295-308.
Krauss E. M., Cowburn D. Anomalous exchange kinetics of peptide amide protons in aqueous solutions // Intern. J. Peptide and Protein Res. 1981, Vol. 17, N 1. P. 42-47.
Kreil G. D-aminoacids in animal peptides // Annu. Rev. Biochem. 1997. Vol. 66. P. 337-345.
Kroemer G., Petit P., Zamzami N. et al. The biochemistry of programmed cell death // FASEB J. 1995. Vol. 9, N 13. P. 1277-1287.
Lear J. D., Schneider J. P., Kenker P. K. Electrostatic effects on ion selectivity and rectification in designed ion channel peptides // J. Amer. Chem. Soc. 1997. Vol. 119, N 14. P. 3212-3217.
Lee D. H., Granja J. R., Martinez J. A. et al. A self replicating peptide // Nature. 1996. Vol. 382, N 6591. P. 525—528.
Leo A., Hansch C., Elkins D. Partition coefficients and their uses // Chem. Revs. 1971. N 6. P. 525-616.
Leonard D. A., Rajaram N., Kerppola T. K. Structural basis of DNA bending and oriented heterodimer binding by the basic leucine zipper domains of Fos and Jun // Proc. Nat. Acad. Sсi. USA. 1997. Vol. 94, N 10. P. 4913-4918.
Leszyk J., Dumasvala R., Potter J. D. et al. Bovine cardiac Troponin-T: aminoacid sequences of the two isoforms // Biochemistry. 1987. Vol. 26, N 22. P. 7035-7042.
Levi-Montalchini R. Developmental neurobiology and the natural history of NGF // Annu. Rev. Neurosci. 1982. Vol. 5. P. 341 — 356.
Levitt M. A simplified representation of protein conformations for rapid simulation of protein folding // J. Mol. Biol. 1976. Vol. 104, N 1. P. 59-107.
Lieburg A. F. van, Knoers N. V., Deen P. M. Discovery of aquaporins: a breakthrough in research on renal water transport // Pediatr. Nephrol. 1995. N 9(2). P. 228-234.
Lin L.-F., Doherty D. H., Lile J. D. et al. GDNF: a glial cell line-derived neurotrophic factor for midbrain dopaminergic neurons // Science. 1993. Vol. 260. P. 1130-1132.
Louis J. M., Dyda F., Nashed N. T. et al. Hydrofilic peptides derived from the transframe region of Gag—Pol inhibit the HIV-protease // Biochemistry. 1998. Vol. 37, N 8. P. 2105—2110.
Luisi В., Orozco M., Sponer J., Luque F. On the potential role of the amino nitrogen atom as a hydrogen bond acceptor in macromolecules // J. Mol. Biol. 1998. Vol. 279, N 5. P. 1123-1136.
Lumry R., Rajender S. Enthalpy — entropy compensation phenomena in water solution of proteins and small molecules // Biopolymers (Reptide Sсi.). 1970. Vol. 9, N 10. P. 1125-1227.
Mao Y., Sun M., Desai S. D., Leroy F. L SUMO-1 conjugation to topoisomerase 1, a possible repair responce to topoisomerasemediated DNA demage // Proc. Nat. Acad. Sсi. USA. 2000. Vol. 97, N 8. P. 4046-4051.
Marks M. S., Ohne H., Kirchhausen T., Bonifacino S. J. Protein sorting by tyrosine-based signals: adapting to the Ys and wherefores // Trends Cell Biol. 1997. Vol. 7. P. 124-128.
Marlow B. J., Fairhurst D., Pendse H. P. Colloid vibration potential and the electrokinetic characterisation of concentrated colloids // Langmuir. 1988. Vol. 4, N 3. P. 611-626.
McGhee J. D., Felsenfeld G. Nucleosome structure // Annu. Rev. Biochem. 1980. Vol. 49. P. 1115-1156.
McMurray W. C. Form and function of phospholipids / Ed. G. B. Ansell. Amsterdam: Elsevier Sсi. Publ. Co, 1973. 255 p..
McNamara S. H. Dietary supplements of botanicals and other substances: a new era regulation // Food and Drag Law J. 1995. Vol. 50, N 3. P. 341-348.
Meites J. Neuroendocrine aspects of aging II Modification of cell to cell signals during normal and pathological aging / Eds S. Govoni and F. Battaini. Berlin etc.: Springer-Verlag, 1987. P. 83—89.
Mitchell P. Vectorial chemistry and the molecular mechanics of chemiosmotic coupling: power transmission by proticity // Biochem. Soc. Transactions. 1976. Vol. 4, N 1. P. 399—430.
Mitchell P. J., Tjian R. Transcriptional regulation in mammalian cells by sequence-specific DNA-binding proteins // Science. 1989. Vol. 245. P. 371-378.
Morris A. J. Lysophospholipid signaling // Trends Pharm. Sei. 1999. Vol. 20, N 3. P. 393-395.
Mosevitsky M. I., Novitskaya V. A., Plekhanov A. Yu, Skladchikova G. Yu. Neuronal protein GAP-43 is a member of novel group of brain acid-soluble proteins (BASPs) // Neurosci. Res. 1994. Vol. 19, N 2. P. 223-228.
Mousli M., Bueb J.-L., Bronner C., Rouot B., Landry Y. G-protein activation: a receptor-independent mode of action for cationic amphiphilic neuropeptides and venom peptides // Trends Pharm. Sсi. 1990. Vol. 11, N 9. P. 358-362.
Nemeth-Cahalan K. L., Hall J. E. pH and calcium regulate the water permeability of aquaporin 0 // J. Biol. Chem. 2000. Vol. 275, N 10. P. 6777-6782.
Neuman J. В., Engel A. Structural clues in the sequences of the aquaporins // J. Mol. Biol. 2000. Vol. 295, N 4. P. 1039-1053.
Nucleic acid-protein recognition / Ed. H. J. Vogel. New-York: Acad. Press, 1977. 587 p.
Okouchi S., Ashida T., Sakaguchi S. et al. Dynamics of the hydration of halogenoalcohols in aqueous solutions // Bull. Chem. Soc. Jap. 2002. Vol. 75, N 1. P. 59-63.
Olanow C. W., Tatton W. G. Etiology and pathogenesis of Parkinson’s disease // Annu. Rev. Neurosci. 1999. Vol. 22. P. 123—144.
Ouyang Q., Cicek G., Westendorp R. G. J., Remarque E. J. Reduced IFN-y production in elderly people following in vitro stimulation with influenza vaccine and endotoxin // Mech. Ageing Develop. 2000. Vol. 121. P. 131-137.
Owen D., Evans P. R. A structural explanation for the recognition of tyrosine based endocytotic signals // Science. 1998. Vol. 282. P. 1327— 1332.
Oxford Dictionary of biochemistry and molecular biology. Oxford: Oxford Univ. Press, 1997. 746 p.
Pabo C. O., Sauer R. T. Transcription factors: structural families and principles of DNA recognition // Ann. Rev. Biochem. 1992. Vol. 61. P. 1053-1095.
Palmer M., Velicevic I., Saweljew P. et al. Streptolysin O: a proposed model of allosteric interaction between a pore forming protein and its target lipid bilayer і Biochemistry. 1998. Vol. 37, N 8. P. 2378—2383.
Pauling L. A molecular theory of general anesthesia // Science, 1961, Vol. 134, N 1. P. 15.
Pawelec G., Effros R. B., Caruso C. et al. T-cells and aging // Frontiers in Biosci. 1999. Vol. 4. P. 216—269.
Pecheur E. I., Martin I., Ruysschaert J. M. et al. Membrane fusion induced by 11 mer anionic and cationic peptides. A structure — function study // Biochemistry. 1998. Vol. 37, N 8. P. 2361—2371.
Pellegrini M., Mierke D. F. Structural characterization of peptide hormone/receptor interactions by NMR spectroscopy // Biopolymers. (Peptide Sсi.). 1999. Vol. 51, N 3. P. 208-220.
Pickart L. The biological effects and mechanism of action of the plasma tripeptide Glycyl-Histidyl-Lysin // Lymphokines / Ed. E. Pick. New York; London: Acad. Press, 1983. Vol. 8. P. 425—446.
Pietrokovski S., Henikoff J. G., Henikoff S. The BLOKS database — a system for protein classification // Nucl. Acid Res. 1996. Vol. 24. P. 197-200.
Protein targeting: A practical approach / Eds A. I. Magee and T. Willeman. Oxford: Oxford Univ. Press, 1993. 315 p.
Re F., Zanetti A., Sironi M. et al. Inhibition of anchorage-dependent cell spreding triggers apoptosis in cultured human endothelial cells // J. Cell Biol. 1994. Vol. 127, N 2. P. 537-546.
Reem G. H., Cook L. A., Henriksen D. M., Vilcek J. Gamma-interferon induction in human thymocytes activated by lectins and B-cell lines // Infect. Immunol. 1982. Vol. 37, N 1. P. 216—221.
Regulatory peptides / Ed. J. M. Polak. Basel etc.: Birkhauser Verlag, 1989. 396 p.
Reutter W., Kottgen E., Bauer C., Gerok W. Biological significance of sialic acids // Sialic acids / Ed. R. Schauer. Vien; New York: Springer-Verlag, 1982. P. 263—304. (Cell Biol. Monographs; Vol. 10).
Richardson G. Hair-cell regeneration: keep the noise down // Curr. Biol. 1993. Vol. 3. P. 759-762.
Rivier J., Kaiser R., Galyean R. Solid-phase synthesis of somatostatin and glucagon selective analogs in gram quantities // Biopolymers (Reptide Sсi.). 1978. Vol. 17, N 8. P. 1927-1938.
Robert L., Legeasis J. M., Robert A. M., Renard G. Corneal collagens // Pathol. Biol. (Paris). 2001. Vol. 49, N 49. P. 353—363.
Rytomaa M., Kinnunen P. K. J. Dissociation of cytochrom C from liposomes by histone H1. Comparison with basic peptides // Biochemistry. 1996. Vol. 35, N 14. P. 4529-4539.
Sahu A., Kalra S. P. Absence of increased neuropeptide Y neuronal activity before and during the lutheinizing hormone (LH) surge may underlie the attenuated preovulatory LH surge in middle-age rats // Endocrinology. 1998. Vol. 139, N 2. P. 696—702.
Schiffer M., Edmundson A. B. Use of helical wheels to represent the structures of proteins and to identify segments with helical potential // Biophys. J. 1967. Vol. 7, N 2. P. 121-135.
Schlesinger D. H., Goldstein G., Niall H. D. The complete amino acid sequence of Ubiquitin, a adenilate cyclase stimulating polypeptide probably universal in living cells II Biochemistry. 1975. Vol. 14, N 10. P. 2214-2218.
Schmid S. L. Clatrin coated vesicle formation and protein sorting. An integrated process U Annu. Rev. Biochem. 1997. Vol. 66. P. 511—548.
Shannon C. Prediction and entropy of printed English // Bell System Techn. J. 1951. Vol. 30, N 1. P. 50—64.
Simon M. I. Summary: The cell surface regulates information flow, material transport, and cell identity // Cold Spring Harbor Symp. Quant. Biol. 1992. Vol. 57. P. 673—688.
Singer S. Y. The structure and function of membranes, a personal memoir // J. Membran. Biol. 1992. Vol. 129, N 1. P. 3—12.
Stewart J., Stahmann M. Polyaminoacids, polypeptides and proteins / Ed. M. Stahmann. Madison: Visconsin Univ. Acad. Press, 1962. P. 9—29.
Stone R. A., Glembotski C. C. Immunoreactive atrial natriuretic peptide in the rat eye U Biochem. and Biophys. Res. Communs. 1986. Vol. 134. P. 1022-1028.
Strous G. J., Govers R. The ubiquitin-proteosome system and endocytosis // J. Cell Sei. 1999. Vol. 112. P. 1417—423.
Suzuki T., Ichiyama A., Saitoh H. et al. A new 30 kDa ubiquitin-related SUMO-1 hydrolase from bovine brain // J. Biol. Chem. 1999. Vol. 274, N 44. P. 31131-31134.
Takemura A., Matsuda N., Taneguchi S. Regeneration accelerators for periodontal tissue and materials / Jpn. KoKai ToKKyo Koho JP 06, 234,653 (Cl A61K37/02). 1994.
Tanaka K., Nishide J., Okasaki K. et al. Characterisation of fission yeast SUMO-1 homologue, Pmt3p, required for multiple nuclear events, including the control of telomere length and chromosome segregation // Nucl. Cell Biol. 1999. Vol. 19, N 12. P. 8660-8672.
Tanatani A., Fukutomi R., Ranuta H. et al. Novel DNA minor groove binders with an aromatic layered structure // Nucl. Acid Symp. Ser.
1998. Vol. 39. P. 31-32.
Tang L., Li J., Kotz D. S., Feng J.-A. Determining the DNA bending angle induced by non-specific high mobility group-1 (HMG-1) proteins — a novel method // Biochemistry. 2000. Vol. 39, N 11. P. 3052—3060.
Tang Y. A., Yuan J., Osapay G. et al. A cyclic antimicrobial peptide produced in primate leucocytes by the ligation of two truncated defensins // Science. 1999. Vol. 286. P. 498—502.
Tappia P. S., Padua R. R., Panagia V., Kardami E. Fibroblast growth-factor-2 stimulates phospholipase Cß in adult cardiomyocytes // Biochem. Cell Biol. 1999. Vol. 77, N 6. P. 569-575.
Teitelbaum D., Meshorer A., Hirshfeld H. et al. Copolymers for treatment of encephalomyelitis // Europ. J. Immunol. 1971. Vol. 1, N 1. P. 242-248
Teng C. S., Teng C. T., Allfrey V. G. Studies of nuclear acidic proteins // J. Biol. Chem. 1971. Vol. 246, N 11. P. 3597-3609.
Tomas T., Thomas G., McLendon C. et al. ß-Amyloid — mediated vasoactivity and vascular endothelial damage // Nature. 1996. Vol. 380, N 6570. P. 168-171.
Tomoaia-Cotisel M. Acid dissociation constants diphytanylglycerol phosphorylglycerol methylphosphate // Chem. and Phys. Lipids. 1999. Vol. 100, N 1-2. P. 41-54.
Unwin P. N. T., Ennis K. Two configurations of a channel-forming membrane protein // Nature. 1984. Vol. 307. P. 609—612.
Van Holde К. E. Chromatin. New York; London: Springer-Verlag, 1988. 497 p.
Wainer P. K., Langridge R., Blaney J. M., Kollman P. A. Electrostatic potential molecular surfaces // Proc. Nat. Acad. Sei. USA. 1982. Vol. 79, N 12. P. 3754-3758.
Wakim В. T., Alexander K. A., Masure H. R. et al. Amino acid sequence of P-57, a neurospecific calmodulin-binding protein // Biochemistry. 1987. Vol. 26, N 23. P. 7466-7470.
Weiss O., Jimenez-Montano M. A., Herzel H. Information content of protein sequences // J. Theor. Biol. 2000. Vol. 206. P. 379—386.
W. H. O. Working group: Preventing disability in the elderly. Copenhagen: WHO Regional office for Europe, 1982. EURO Reports and studies N 65.
Wilkinson K. D., Audhya T. K. Stimulation of ATP-dependent proteolysis requires Ubiquitin with the COO-terminal sequence Arg— Gly-Gly // J. Biol. Chem. 1981. Vol. 256, N 17. P. 9235-9241.
Willeman T., Harding C., Stahl P. Receptor-mediated endocytosis // Biochem. J. 1985. Vol. 232, N 1. P. 1-14.
Wolffe A. P. Architectural transcription factors // Science. 1994. Vol. 264. P. 1100-1101.
Yamamoto N. Antihypertensive peptides derived from food proteins // Biopolymers (Peptide Sсi.). 1997. Vol. 43, N 2. P. 129—138.
Yuasa K., Michibata H., Omori K., Yanaka N. A novel interaction of cGMP-dependent protein kinase I with troponin T // J. Biol. Chem.
1999. Vol. 274, N 52. P. 37429-37434.
Yuqiu J., Juang C.-В., Keller D. et al. Mechanical, electrical, and chemical manipulation of single DNA molecules // Nanotechnology. 1992. Vol. 3, N 1. P. 16-20.
Zhang S., Holmes T., Lockshin C., Rich A. Spontaneous assembly of a self-complementary oligopeptide to form a stable macroscopic membrane // Proc. Nat. Acad. Sсi. USA. 1993. Vol. 90, N 8. P. 3334— 3338.
Zhou N. E., Kay С. M., Hodges R. S. Synthetic model proteins: the relative contribution of leucine residues at the nonequivalent positions of the 3—4 hydrophobic repeat to the stability of the two-stranded a-helical coiled-coil // Biochemistry. 1992. Vol. 31, N 25. P. 5739-5746.