БИОХИМИЯ в вопросах и ответах - Алимов А.М. - 2016

РАЗДЕЛ 3. ФЕРМЕНТЫ

Вопрос 1. Что такое ферменты (энзимы)?

Ответ: Ферменты - биологические катализаторы, ускоряющие ход биохимических реакций.

Вопрос 2. Какова природа биологических катализаторов?

Ответ: Ферменты - представляют собой высокоспециализированный класс веществ белковой природы

Вопрос 3. Какие свойства характерны только для ферментов?

Ответ. 1. Высокая каталитическая активность

2. Специфичность

3. Регулируемость

Вопрос 4. Какие различают стадии ферментативной реакции?

Ответ: Различают следующие стадии:

- присоединение молекулы субстрата к ферменту;

- преобразование первичного промежуточного соединения в один или несколько последовательных (переходных) комплексов;

- отделение конечных продуктов от фермента

Например, Е+S ⇄ ES+P (Е - фермент, S - субстрат, Р - продукт)

Вопрос 5. Что означает «энергия активации»?

Ответ: Энергия активации - это энергия, необходимая для перевода молекул в активированное состояние - чем выше энергия активации, тем медленнее протекает реакция

Вопрос 6. Какое влияние оказывает фермент на энергию активации?

Ответ. Фермент снижает энергию активации и тем самым повышает скорость реакции при относительно низкой температуре

Вопрос 7. Чем обусловлена специфичность действия ферментов?

Ответ: Комплементарностью активного центра фермента субстрату

Вопрос 8. Какие бывают виды субстратной специфичности ферментов?

Ответ: 1. Абсолютная (ферменты катализируют превращение только одного субстрата)

2. Групповая (фермент действует на специфические химические группировки, связи)

3. Стереоспецифичность (фермент катализирует превращения только определенных пространственных изомеров одного вещества)

Вопрос 9. Какие факторы влияют на ферментативную активность?

Ответ: 1. Концентрация субстрата

2. Количество фермента

3. рН среды

4. Температура

5. Присутствие активаторов и ингибиторов

6. Наличие коферментов

Вопрос 10. Что такое константа Михаэлиса (Кm)?

Ответ: Кm определяется как концентрация субстрата, при которой скорость ферментативной реакции составляет половину максимальной. Кm отражает сродство фермента к субстрату

Вопрос 11. В каких единицах определяется Кm?

Ответ. Кm определяется в единицах концентрации субстрата

Вопрос 12. Что такое активный центр фермента?

Ответ. Активный центр - уникальное сочетание нескольких аминокислотных остатков, участвующих в присоединении и превращении субстрата. Он включает каталитический и субстратный центры. Субстратный центр («якорная площадка») отвечает за присоединение субстрата Каталитический центр непосредственно участвует в преобразовании субстрата

Вопрос 13. Какую модель взаимодействия фермента и субстрата предложил Фишер?

Ответ: Согласно модели Фишера, субстрат соответствует активному центру фермента - «как ключ к замку»

Вопрос 14. Что такое модель индуцированного соответствия?

Ответ: В модели индуцированного соответствия Кошланда субстрат вызывает конформационные изменения фермента, что приводит к перемещению аминокислотных остатков, участвующих в связывании субстрата («рука-перчатка»)

Вопрос 15. Что понимают под активностью фермента?

Ответ: Скорость катализируемой реакции

Вопрос 16. Что такое ингибиторы?

Ответ: Ингибиторы - вещества, понижающие ферментативную активность

Вопрос 17. Какие существуют формы ингибирования активности ферментов и что они означают?

Ответ: Различают ингибирование обратимое и необратимое. Необратимое ингибирование - когда ингибитор необратимо связывается с ферментом. Обратимое ингибирование может быть конкурентным и неконкурентными

Вопрос 15. Что такое конкурентные ингибиторы?

Ответ: Конкурентные ингибиторы - вещества, сходные по структуре с субстратом и поэтому конкурирующие с ним за связывание в активном центре фермента

Вопрос 19. Какие есть конкурентные ингибиторы?

Ответ. 1. Малонат (-СООН-СН2-СОО-) для сукцинатдегидрогеназы

2. Фосфат неорганический (Pi) для фосфатаз

3. агингибитор протеиназ (белок) для трипсина и ему подобных протеиназ

Вопрос 20. Как изменяются кинетические константы при конкурентном ингибировании?

Ответ: Km повышается, Vmах не изменяется

Вопрос 21. Что такое неконкурентное ингибиторы?

Ответ: Ингибитор по структуре не похож на субстрат и не конкурирует с ним за место связывания в активном центре а блокирует группы каталитического участка активного центра. В результате понижается Vmax, но не меняется Km

Вопрос 22. Что такое активаторы?

Ответ: Активаторы - вещества, повышающие ферментативную активность

Вопрос 23. Какова роль металлов в ферментативном катализе?

Ответ: Металлы участвуют в:

1. Стабилизации определенной конформации фермента

2. Формирование истинного субстрата

3. Связывании кофермента

4. Формировании активного центра

Вопрос 24. Как регулируется скорость ферментативных процессов?

Ответ: 1. Количеством присутствующего фермента путем изменения скорости его синтеза или распада

2. Количеством субстратов

3. Изменением каталитической активности ферментов

Вопрос 25. Что такое конститутивные ферменты?

Ответ. Ферменты, количество которых на протяжении всей жизни клетки постоянно и не зависит от добавления индукторов

Вопрос 26. Что такое индуцибельные ферменты?

Ответ: Это ферменты, которые синтезируются только в ответ на присутствие специфических низкомолекулярных индукторов

Вопрос 27. Что такое проферменты?

Ответ: Проферменты - неактивные белки-предшественники, которые путем избирательного расщепления (ограниченного протеолиза) превращаются в активные энзимы

Вопрос 28. Что такое компартментализация ферментов?

Ответ: Это пространственное разделение метаболических процессов в клетке (напр., ферменты синтеза жирных кислот находятся в цитоплазме, а ферменты распада, т.е. β-окисления жирных кислот - в матриксе митохондрий)

Вопрос 29. Что такое регуляция по принципу обратной связи?

Ответ: Это регуляция скорости протекания биохимического процесса его конечным продуктом

Вопрос 30. Как осуществляется регуляция скорости биохимических процессов по принципу обратной связи?

Ответ: 1. Конечный продукт реакции подавляет экспрессию генов, кодирующих ключевой фермент синтеза этого вещества

2. Конечный продукт аллостерически ингибирует фермент, катализирующий одну из начальных реакций цепи

Вопрос 31. Что такое аллостерический центр?

Ответ: Участок молекулы фермента, отличный от активного центра, к которому присоединяется низкомолекулярное соединение. В результате изменяется третичная структура белка и, следовательно, ферментативная активность

Вопрос 32. Как осуществляется регуляция активности ферментов путем фосфорилирования-дефосфорилирования?

Ответ: 1. Фосфорилирование - перенос фосфатного остатка с АТФ на ОН-группу аминокислотного радикала белка-фермента с помощью протеинкиназы

2. Дефосфорилирование -гидролитическое отщепление фосфатной группы от белка под действием протеинфосфатаз

Вопрос 33. На чем основана классификация ферментов?

Ответ: Все ферменты классифицируют в соответствии с типом катализируемой химической реакции

Вопрос 34. Какие классы ферментов существуют?

Ответ: I-оксидоредуктазы. Эти ферменты катализируют ОВР (лактатдегидрогеназа - ЛДГ)

II -трансферазы. Они катализируют межмолекулярный перенос групп (аспартатаминотрансфераза - АСТ, аланинаминотрансфераза - АЛТ)

III-гидролазы. Они катализируют распад молекулы с участием воды (амилаза и другие пищеварительные ферменты)

IV-лиазы. Ферменты, отщепляющие группы от субстратов негидролитическим путем (фумараза, альдолаза)

V-изомеразы. Они катализируют взаимопревращения изомеров (триозофосфатизомераза)

VI-лигазы. Они катализируют соединение двух молекул, сопряженное с затратой энергии АТФ или других макроэргов (ацетил-КоА-карбоксилаза)

Вопрос 35. Что такое изоферменты?

Ответ: Это множественные формы фермента, катализирующие одну и ту же реакцию. Они кодируются разными генами, поэтому несколько отличаются по первичной структуре, а, следовательно, по физико-химическим и каталитическим свойствам.

Вопрос 36. Каков состав и локализация коферментов ЛДГ? Ответ:

Изоферменты

ЛДГ

Набор субъединиц

Локализация

ЛДГ1

НННН

Миокард

ЛДГ2

НННМ

Эритроциты

ЛДГ3

ННММ

Легкие

ЛДГ4

НМММ

Печень, скелетные мышцы

ЛДГ5

ММММ

Печень, скелетные мышцы

Вопрос 37. Как используют ферменты в медицине и ветеринарии?

Ответ: Ферменты используют в лечении (энзимотерапия) и диагностике заболеваний (энзимодиагностика) и иммуноферментный анализ

Вопрос 38. Для чего применяют ферменты (ферментные препараты) в животноводстве?

Ответ: Их применяют для улучшения переваримости и усвоения питательных веществ корма, трудно доступных для организма

Вопрос 39. Что означает «иммобилизация ферментов»?

Ответ: Иммобилизация ферментов - это перевод ферментов в нерастворимое состояние с сохранением (частичным или полным) их каталитической активности. Используют физические и химические методы иммобилизации