Биологическая химия - Березов Т. Т., Коровкин Б. Ф. 1998

Обмен простых белков
Биологическая ценность белков

Состояние белкового обмена целостного организма зависит не только от количества принимаемого с пищей белка, но и от качественного состава его. В опытах на животных было показано, что получение одинакового количества разных пищевых белков сопровождается в ряде случаев развитием отрицательного азотистого баланса. Так, скармливание равного количества казеина и желатина крысам приводило к положительному азотистому балансу в первом случае и к отрицательному — во втором*. Имел значение различный аминокислотный состав белков, что послужило основанием для предположения о существовании в природе якобы «неполноценных» белков. Оказалось, что из 20 аминокислот в желатине почти отсутствуют (или содержатся в малых количествах) валин, тирозин, метионин и цистеин; кроме того, желатин характеризуется другим, отличным от казеина процентным содержанием отдельных аминокислот. Этим можно объяснить тот факт, что замена в питании крыс казеина на желатин приводит к развитию отрицательного азотистого баланса. Приведенные данные свидетельствуют о том, что различные белки обладают неодинаковой пищевой ценностью. Поэтому для удовлетворения пластических потребностей организма требуются достаточные количества разных белков пищи. По-видимому, справедливо положение, что, чем ближе аминокислотный состав принимаемого пищевого белка к аминокислотному составу белков тела, тем выше его биологическая ценность. Следует, однако, отметить, что степень усвоения пищевого белка зависит также от эффективности его распада под влиянием ферментов желудочно-кишечного тракта. Ряд белковых веществ (например, белки шерсти, волос, перьев и др.), несмотря на их близкий аминокислотный состав к белкам тела человека, почти не используются в качестве пищевого белка, поскольку они не гидролизуются протеиназами кишечника человека и большинства животных.

* Вопросы азотистого равновесия, положительного и отрицательного азотистого баланса подробно рассматриваются в курсе физиологии.

С понятием биологической ценности белков тесно связан вопрос об эссенциальных (незаменимых) аминокислотах. Живые организмы существенно различаются в зависимости от их способности синтезировать аминокислоты или другие азотсодержащие соединения, которые они могут использовать для биосинтеза аминокислот. Высшие растения, например, могут синтезировать все необходимые для белкового синтеза аминокислоты, причем могут использовать для этого аммиак или нитраты в качестве источника азота. Микроорганизмы обладают различной способностью синтезировать аминокислоты. В частности, если Е. coli синтезирует все аминокислоты, используя нитриты и нитраты или аммиак, то молочно-кислые бактерии не обладают этой способностью и получают аминокислоты в готовом виде из молока. Высшие позвоночные животные не синтезируют все необходимые аминокислоты. В организме человека и белых крыс синтезируются только 10 из 20 необходимых аминокислот — так называемые заменимые аминокислоты. Они могут быть синтезированы из продуктов обмена углеводов и липидов. Остальные 10 аминокислот не синтезируются в организме, поэтому они были названы жизненно необходимыми, эссенциальными, или незаменимыми аминокислотами (табл. 12.1).

Таблица 12.1. Заменимые и незаменимые аминокислоты

Заменимые

Незаменимые

Заменимые

Незаменимые

Аланин

Аргинин1

Глутаминовая кислота

Лизин

Аспарагин

Валин

Пролин

Метионин

Аспарагиновая кислота

Гистидин1

Серин

Треонин

Глицин

Изолейцин

Тирозин

Триптофан

Глутамин

Лейцин

Цистеин (цистин)

Фенилаланин

1 Частично заменимые аминокислоты.

Незаменимость аминокислот для роста и развития организма животных и человека объясняется отсутствием способности клеток синтезировать углеродные скелеты незаменимых аминокислот, поскольку процесс аминирования соответствующих кетопроизводных осуществляется сравнительно легко посредством реакций трансаминирования (см. далее). Следовательно, для обеспечения нормальной жизнедеятельности человека и животных все эти 10 аминокислот должны поступать с пищей.

Следует отметить, что для взрослого человека аргинин и гистидин оказались частично заменимыми. Г. Роуз наблюдал людей, получавших искусственную пищу, в которой белок был полностью заменен смесью 20 аминокислот. Он установил, что для сохранения нормальной массы тела и работоспособности имеют значение не только определенное количество каждой аминокислоты и соотношение незаменимых аминокислот в подобной диете, но и содержание в последней общего азота (табл. 12.2).

Исключение какой-либо незаменимой аминокислоты из пищевой смеси сопровождается развитием отрицательного азотистого баланса, истощением, остановкой роста, нарушениями функции нервной системы и др. В опытах на крысах были установлены следующие величины незаменимых аминокислот, необходимых для оптимального роста, относительно триптофана, принятого за единицу: лизина 5; лейцина 4; валина 3,5; фенилаланина 3,5; метионина 3; изолейцина 2,5; треонина 2,5; гистидина 2; аргинина 1. Имеются доказательства, что примерно такое же соотношение незаменимых аминокислот требуется для человека.

Таблица 12.2. Минимальная суточная потребность организма человека в незаменимых аминокислотах (рекомендации ФАО и ВОЗ)

Аминокислота

Потребность индивидуума, г/сут

Потребность в расчете на массу тела, мг/кг

Аминокислота

Потребность индивидуума, г/сут

Потребность в расчете на массу тела, мг/кг

Арг

1,8

Взрослый организм не нуждается

Мет (Цис)1

1,1

13

Гис

0,9


Фен (Тир)2

1,1

14

Иле

0,7

10

Тре

0,5

7

Лей

1,1

14

Трп

0,25

3,5

Лиз

0,8

12

Вал

0,80

10

1 Цистеин снижает потребность в метионине на 80%.

2 Тирозин снижает потребность в фенилаланине на 70%.

Последствия недостаточного содержания какой-либо незаменимой аминокислоты в пище более подробно изучены на животных. Отсутствие или недостаток, например, валина и лизина приводит к остановке роста и развитию тяжелой клинической картины, напоминающей авитаминоз у животных.

Следует особо подчеркнуть, что недостаток в пище одной незаменимой аминокислоты ведет к неполному усвоению других аминокислот. Вместе с тем в опытах на животных было показано, что потребности в незаменимом фенилаланине могут быть частично компенсированы заменимой аминокислотой тирозином, потребности в метионине — гомоцистеином с добавлением необходимого количества доноров метильных групп. Глутаминовая кислота снижает потребности в аргинине. Необходимо учитывать и видовые различия при определении незаменимости отдельных аминокислот. Для цыплят, например, глицин оказался незаменимым фактором роста.

Для оценки биологической ценности пищевого белка важное значение имеет знание его аминокислотного состава. Так, скармливание крысам казеина (белок молока) и выделенного из кукурузы белка зеина, который не содержит лизина и практически триптофана, показало, что при получении с пищей казеина рост животных не нарушался. Замена казеина зеином приводила к постепенному отставанию в росте и снижению массы тела животных. Добавление к зеину только триптофана предотвращало снижение массы тела, но не увеличивало рост; при добавлении к рациону еще и лизина масса тела прогрессивно нарастала.

Таким образом, скармливание выделенного из кукурузного зерна белка зеина, не содержащего двух незаменимых аминокислот, приводит к остановке роста, уменьшению массы тела животных и развитию отрицательного азотистого баланса.

Человек и животные питаются не искусственно выделенными, а натуральными белками, входящими в состав смешанной пищи, в которой обычно содержится весь набор незаменимых аминокислот. Так, цельное кукурузное зерно содержит 2,5% лизина, 0,7% триптофана, в то время как зеин не содержит лизина вообще, а триптофана в нем всего 0,1%. Этот пример лишний раз свидетельствует о том, что в природе неполноценных белков почти не существует и что следует, очевидно, лишь различать биологически более ценные и менее ценные (в питательном отношении) белки (табл. 12.3).

Таблица 12.3. Содержание незаменимых аминокислот в белках различного происхождения

Аминокислота

Содержание аминокислоты в продуктах, в процентах от сухой массы

пшеничная мука

соевая мука

рыбная мука

говядина

коровье молоко

кормовые дрожжи

Apг

4,2

4,7

5,0

7,7

4,1

8,0

Гис

2,2

2,4

2,3

3,3

2,6

1,7

Иле

4,2

5,4

4,6

6,0

7,8

5,5

Лей

7,0

7,7

7,8

8,0

11,0

7,6

Лиз

1,9

6,5

7,5

10,0

8,7

6,8

Мет

1,5

1,4

2,6

3,2

0,8

1,2

Фен

5,5

5,1

4,0

5,0

5,5

3,9

Тре

2,7

4,0

4,2

5,0

4,7

5,4

Трп

0,8

1,5

1,2

1,4

1,5

1,6

Вал

4,1

5,0

5,2

5,5

7,1

6,0

Биологическая ценность пищевого белка целиком зависит от степени его усвоения организмом, что в свою очередь определяется соответствием между аминокислотным составом потребляемого белка и аминокислотным составом белков организма. Такой пищевой белок лучше используется организмом для синтеза белков тканей. Для человека, например, белки мяса, молока, яиц биологически более ценны, поскольку их аминокислотный состав ближе к аминокислотному составу органов и тканей человека. Однако это не исключает приема растительных белков, в которых содержится необходимый набор аминокислот, но в другом соотношении. Поэтому для обеспечения биосинтеза необходимого количества эндогенных белков человеку потребуется значительно больше растительных белков, чем животных.

Таким образом, для нормального роста и гармоничного развития организма человека исключительно большое значение имеют составление и подбор пищевых продуктов, содержащих оптимальный аминокислотный состав и обеспечивающих физиологически полноценное питание для разных групп населения с учетом не только возраста и пола, но и различных климатических условий, характера труда, сезона года и т.д.