Химия и биология белков - Ф. Гауровитц 1953

Роль белков в биологии

Белки имеют особое значение в биологии, так как они представляют собой незаменимую основу живого вещества. Правда, живые организмы содержат, помимо белков, также углеводы и липиды, часто даже в больших количествах, чем белки. Так, зеленые растения богаче углеводами (целлюлозой), чем белками. Однако между белками и другими составными частями клетки имеются существенные различия. Всюду, где мы встречаемся с явлениями роста и размножения, мы находим, что в этих процессах первенствующую роль играют белки. В ядерных клетках деление связано с наличием в ядре белков, соединенных с нуклеиновыми кислотами, — нуклеопротеидов. У бактерий, которые не имеют видимого ядра, белки и нуклеопротеиды образуют основную массу живого вещества. Если мы спустимся ниже по лестнице живых существ, то мы найдем, что вирусы состоят главным образом из белков и нуклеопротеидов, а самые простейшие из них совсем не содержат липидов и углеводов.

Другой важной особенностью белков, которая отличает их от всех других составных компонентов клетки, является специфичность. У нас нет, например, данных о видовой специфичности липидов, но хорошо известно, что каждый вид животных или растений и даже бактерий и вирусов имеет свои специфические белки. В некоторых случаях можно даже установить вариации белков у индивидуумов, принадлежащих к одному и тому же виду. Нет сомнения в том, что белки должны рассматриваться как важнейшие факторы, с которыми связана передача потомству наследственных признаков.

Третьим характерным свойством белковых веществ, отличающим их от всех других присутствующих в клетке соединений, является способность к денатурации. Нативные белки денатурируются под действием тех же самых физических или химических агентов, которые убивают или повреждают живые клетки. Однако денатурация белков может быть вызвана не только такими грубыми воздействиями, как нагревание или действие кислот и щелочей, она может происходить и при комнатной температуре под влиянием водных растворов мочевины и других «мягко» действующих веществ. Эти данные дают основание заключить, что структура молекул нативных белков настолько лабильна, что она может нарушаться даже в результате столкновения с находящимися в растворе молекулами мочевины. Никакие другие компоненты клетки не обладают подобной лабильностью.

Функции белков в клетках и в организме в целом очень разнообразны. Белки образуют такой инертный материал, как волос, рог или кость, и из белков же состоит сократимое вещество мышечного волокна. Эти последние белки обладают одной характерной особенностью — способностью превращать химическую энергию в механическую; поэтому именно они обусловливают подвижность высших организмов. Точно так же у низших организмов механическое движение (движение жгутиков, координированные удары ресничек, амебоидное движение) тесно связано с наличием сократимого белка. Касаясь других функций белка, необходимо указать, что ферменты — эти крайне важные для живых организмов катализаторы, — дыхательные пигменты, гормоны некоторых желез (поджелудочной, щитовидной и гипофиза), антитела и токсины некоторых бактерий представляют собой белки. Из сказанного ясно, что значение белков для живого организма трудно переоценить.

Многообразие функций и чрезвычайная лабильность белков свидетельствуют о необычайной сложности химической структуры их молекулы. Мы далеки еще от того, чтобы иметь возможность описать детали этой структуры. Только в немногих случаях удалось проникнуть в строение некоторых частей белковой молекулы. Самый большой пробел в наших знаниях о белках — это невозможность связать ферментативную или гормональную активность ряда белков с особенностями их химического строения. Мы до сих пор еще не знаем, например, какие молекулярные группы обусловливают протеолитическое действие кристаллического трипсина или гормональную активность кристаллического инсулина.

Пробелы в наших знаниях о белках тесно связаны с тем, что свойства белков зависят не только от химического состава и порядка сочетания аминокислотных остатков в полипептидной цепи, но также и от расположения этих цепей в пространстве. Свойства молекулы, содержащей компактно упакованные длинные пептидные цепи, отличаются от свойств той же молекулы, содержащей пептидные цепи в развернутом виде. Иными словами, свойства белковых молекул в значительной степени зависят от пространственной структуры пептидных цепей. В отличие от большинства других фибриллярных макромолекул, пептидные цепи белков могут сохранять свой специфический узор в течение долгого времени.

Характер расположения пептидных цепей оказывает громадное влияние на свойства макромолекулы белка. Многие биологические свойства белков (например, растворимость, серологическое поведение, ферментативная и гормональная активность) зависят от молекулярных групп, расположенных на поверхности белковой молекулы, иными словами, от пространственного расположения и от способа свертывания пептидных цепей. Следовательно, одна из главных задач химии белка состоит в выяснении внутренней структуры белковой макромолекулы и распределения в ней функциональных групп. Только этот путь позволит нам связать биологические свойства белков с определенной молекулярной структурой.