Основы биохимии Том 1 - А. Ленинджер 1985

Биомолекулы
Фибриллярные белки
Что говорят нам фибриллярные белки о структуре белков?

Исследование фибриллярных белков, о которых шла речь в этой главе, позволяет сделать три главных вывода, касающиеся структуры белков. Прежде всего, мы видим, что белки обладают не только первичной структурой, т. е. ковалентным остовом, но и характерной вторичной структурой, которая определяется пространственным расположением последовательных аминокислотных остатков, образующих полипептидную цепь.

Второй важный вывод заключается в том, что вторичная структура полипептидов, в частности а-спираль и ß-конформация, возникает самопроизвольно и автоматически вследствие того, что данный полипептид имеет определенный аминокислотный состав и определенную аминокислотную последовательность. Характерная вторичная структура белка - это его наиболее устойчивая форма при заданных биологических условиях. а-Спираль и ß-структура стабилизируются множеством водородных связей внутрицепочечных в случае а-спирали и межцепочечных в случае ß-структуры. Хотя водородные связи, взятые в отдельности, относительно слабы, все вместе они придают а-спирали и ß-структуре значительную устойчивость.

Третий вывод состоит в том, что трехмерные конформации фибриллярных белков приспособлены к выполнению белками специфических биологических функций. Так, а-спиральная структура а-кератина хорошо приспособлена к тому, чтобы образовывать наружные защитные структуры - волосы, перья, рога и чешую позвоночных; ß-конформация способствует образованию гибких и нерастяжимых нитей шелка и паутины, а конформация коллагена обеспечивает высокую прочность на разрыв, необходимую для сухожилий (табл. 7-1). В конечном счете все эти специфические биологические свойства возникают благодаря определенной последовательности аминокислотных остатков в фибриллярных белках. Изучение вторичной структуры фибриллярных белков стало важной вехой на пути к пониманию значительно более сложной трехмерной структуры глобулярных белков. Как мы увидим в следующей главе, сегменты а-спиралей и ß-структуры часто обнаруживаются и в глобулярных белках.

Таблица 7-1. Вторичная структура и свойства фибриллярных белков

Структура

Характеристики

Примеры

а-Спираль с поперечными связями, образованными остатками цистина

Прочные нерастворимые защитные структуры различной твердости и гибкости

Волосы, перья, ногти

ß-Конформация

Мягкие гибкие нити

Шелк

Тройная коллагеновая спираль

Выдерживает высокую нагрузку без растяжения

Сухожилия, костный матрикс

Цепи эластина с поперечными связями, образованными остатками десмозина

Эластичное растяжение в двух измерениях

Связки