Основы биохимии Том 1 - А. Ленинджер 1985

Биомолекулы
Глобулярные белки: структура и функция гемоглобина
Кооперативное связывание кислорода делает гемоглобин более эффективным переносчиком кислорода

В легких, заполненных воздухом, парциальное давление кислорода равно приблизительно 100 мм рт. ст.; при этом давлении гемоглобин насыщен кислородом примерно на 96%. В клетках же работающей мышцы парциальное давление кислорода составляет всего лишь около 26 мм рт. ст., так как мышечные клетки очень быстро расходуют кислород и его локальная концентрация соответственно снижается. По мере протекания крови через капилляры в мышцах кислород из содержащегося в эритроцитах гемоглобина, почти полностью насыщенного кислородом, поступает в плазму крови и далее в мышечные клетки. Из кривой насыщения гемоглобина кислородом, показанной на рис. 8-16, видно, что при прохождении крови через капилляры мышц высвобождается примерно одна треть связанного кислорода, так что выходящий из мышечной ткани гемоглобин насыщен кислородом только на 64%. Когда кровь снова поступает в легкие, где парциальное давление кислорода намного выше (100 мм рт. ст.), гемоглобин быстро связывает дополнительное количество кислорода и опять насыщается до 96%.

Теперь представим себе, что гемоглобин в эритроцитах заменен на миоглобин. Из гиперболической кривой насыщения миоглобина кислородом (рис. 8-16) видно, что понижение парциального давления от 100 мм рт. ст. в легких до 26 мм рт. ст. в мышцах должно приводить к высвобождению из миоглобина всего 1-2% связанного кислорода. Поэтому миоглобин мало пригоден для переноса кислорода от легких к тканям: сродство к кислороду у него намного выше, чем у гемоглобина, и при парциальных давлениях кислорода, существующих в мышцах и других периферических тканях. он отдает им очень мало кислорода. Гемоглобин же, наоборот, очень эффективно выполняет эту функцию, поскольку характерная для него кривая связывания кислорода позволяет при существующих в тканях низких парциальных давлениях кислорода отдавать им значительную часть связанного с ним кислорода.

Из этого сравнения вовсе не следует, что миоглобин вообще неэффективный и плохо устроенный белок. Для той биологической функции, которую он выполняет в мышечной ткани (запасает кислород и обеспечивает им митохондрии), миоглобин приспособлен значительно лучше, чем гемоглобин, так как его высокое сродство к кислороду при низких парциальных давлениях кислорода дает ему возможность более эффективно связывать и запасать кислород. Таким образом, гемоглобин и миоглобин специально приспособлены для выполнения различных кислород-связывающих функций. Вместе с тем, как мы сейчас увидим, гемоглобину свойственна еще и другая функция.