Основы биохимии Том 1 - А. Ленинджер 1985

Биомолекулы
Ферменты
Каждый фермент имеет характерную величину КM для данного субстрата

Величина КM - это ключевой пункт уравнения Михаэлиса-Ментен. Она характеризует поведение данного фермента по отношению к тому или иному субстрату при определенных значениях температуры и pH. Приблизительное значение КM можно получить простым графическим способом, как показано на рис. 9-4. Однако из кривой такого типа трудно определить точно величину Vmах, поскольку эта величина соответствует точке, к которой стремится кривая, но которую она никогда не достигнет. Используя алгебраические преобразования уравнения Михаэлиса-Ментен, описанные в дополнении 9-2, можно получить более точное значение КM из графика, построенного по тем же данным, но в других координатах, называемых двойными обратными координатами.

В табл. 9-4 приведены величины КM для нескольких ферментов. Заметим, что одни ферменты, такие, как карбоангидраза и каталаза, требуют относительно высокой концентрации субстрата для достижения скорости, равной половине максимальной. Другие же ферменты, например гексокиназа из мозга, катализирующая перенос фосфатной группы от АТР на глюкозу, достигают скорости, равной половине максимальной, при очень низкой концентрации субстрата. Ферменты, имеющие два или более субстрата, такие, как гексокиназа или аспартатаминотрансфераза, катализирующая обратимую реакцию могут иметь различные значения КM для разных субстратов. Если фермент, например химотрипсин, действует на несколько разных субстратов, имеющих какую-то общую структурную особенность, то величины КM для всех этих субстратов могут значительно различаться (табл. 9-4).

Аспартат + а-Кетоглутарат ⇄

⇄ Оксалоацетат + Глутамат,

Таблица 9-4. Значения констант Михаэлиса - Ментен (КM) для некоторых ферментов

Фермент

Субстрат

КM, мМ

Каталаза

H2O2

25

Гексокиназа (мозг)

АТР

0,4


D-глюкоза

0,05


D-фруктоза

1,5

Карбоангидраза

НСО3

9

Химотрипсин

Глицил-тирозинил-глицин

108


N-бензоил-тирозинамид

25

ß-Галактозидаза

D-лактоза

4,0

Треониндегидратаза

L-треонин

5,0

В тех условиях, которые существуют в клетке, ферменты обычно не насыщены субстратом и, значит, функционируют, как правило, не с максимально возможными скоростями. Изменяя внутриклеточные концентрации субстратов, можно в какой-то степени регулировать скорость ферментативных реакций в клетке.