Химия белка. Структура, свойства, методы исследования - Шендрик А.Н. 2022

Белки кровеносной и мышечной тканей
Кровеносная система
Характеристика основных белковых фракций плазмы

Альбумины. Альбумины состоят из одной пептидной цепи (≅580 аминокислотных остатков, молекулярная масса около 70000 Да). В цепи содержится 17 дисульфидных связей. Из распределения дисульфидных связей и локализации специфических остатков в пептидной цепи можно предположить, что молекула альбумина образует три сходных домена.

Пептидная цепь альбуминов свернута в глобулу (элипсоид 30 х 150 А). Обладая высокой гидрофильностью, альбумины играют важную роль в поддержании осмотического давления крови. Транспортируют многие биологически активные вещества, в частности, гормоны, свободные жирные кислоты.

Связываются с холестерином, желчными пигментами. Значительная часть кальция в сыворотке также связана с альбуминами. Альбумины сравнительно быстро обновляются. Период полураспада составляет около 7 суток.

При электрофорезе в крахмальном геле в некоторых случаях наблюдается разделение альбуминов на две фракции (альбумин "А" и альбумин "В"). Предполагается, что у доноров двойников альбуминов имеется два независимых генетических локуса, которые контролируют их синтез. Фракция "В" отличается от обычной "А" наличием в молекуле двух или более остатков дикарбоновых аминокислот, которыми замещены в альбумине "А" остатки тирозина или цистеина. Известны и некоторые другие редкие варианты альбуминов (альбумин Ридинг, альбумин Джент, альбумин Маки). Наследование полиморфизма альбуминов наблюдается, как правило, в нескольких поколениях.

Глобулины. При высаливании нейтральными солями глобулины можно разделить на две фракции: эуглобулины и псевдоглобулины. Эуглобулины - это, в основном, у-глобулины, а фракция псевдоглобулинов включает a-, ß-, и частично у-глобулины.

Фракции а- и ß-глобулинов содержат липопротеины и связанные с металлами белки. В состав у-глобулинов входит большая часть находящихся в сыворотке антител.

Некоторые а-глобулины являются ингибиторами протеиназ. К ним относятся: антитрипсин, макроглобулин и интер-а₁-трипсиновый ингибитор. Ретинолсвязывающий белок (ММ=21000) переносит ретинол.

Фракция у-глобулинов содержит 5 основных классов иммуноглобулинов: A, D, E, G, M. Все иммуноглобулины являются олигомерными белками, для которых характерно следующее строение: две тяжелые цепи - Н (ММ = 5000075000) и две легкие - L (ММ ≅ 23000) соединены между собой тремя дисульфидными мостиками. Известно два типа легких и пять типов тяжелых цепей, которые различаются по своему аминокислотному составу. Каждый тип иммуноглобулинов специфичен к своему антигену.