Принципы структурной организации белков - Г. Шульц 1982

Способы свертывания и ассоциации полипептидных цепей
Сверхвторичные структуры
β-Зигзаги и другие особенности β-структур

ß-Зигзаг содержит столько же водородных связей на остаток, как и а-спираль средней длины. В некоторых белках, например Т4-лизоциме [241], стафилококковой нуклеазе [242], Ser-протеазе [18, 243—246] и каталитическом домене лактатдегидрогеназы [232], ß-структура реализуется в виде трех близко расположенных антипараллельных пептидных цепей, соединенных между собой короткими участками. Такой структурный элемент называют ß-зигзагом; он показан схематически на рис. 5.12, в. Часто встречающийся в белках ß-зигзаг можно классифицировать как сверхвторичную структуру, он был обнаружен в половине всех известных ß-структур из трех последовательно расположенных антипараллельных цепей [247]. Такая ситуация обусловлена большой согласованностью взаимодействий между антипараллельными цепями (разд. 5.3, см. также рис. 5.15, а). Кроме того, поскольку ß-зигзаг включает на обоих концах повороты цепи, он обеспечивает образование примерно двух третей всех возможных водородных связей между атомами остова в данном участке цепи. Это соответствует числу водородных связей в a-спирали со средней длиной в три витка (рис. 5.5). Таким образом, по своей свободной энергии и с точки зрения взаимодействий между соседними остатками ß-зигзаг сопоставим с а-спиралью, чем, по-видимому, и объясняется его распространенность.

В ß-структурах предпочтительны вполне определенные расположения цепей. Хорошая корреляция между взаимодействиями остатков (рис. 5.15, а) в ß-структурах отражает наличие предпочтительности некоторых расположений цепей в ß-листах. Особенности ß-структур были подробно рассмотрены Ричардсоном [247], который проанализировал частоту всех структурных элементов из двух и трех последовательных ß-цепей, встречающихся в ß' структурах из четырех и более цепей. Соответствующее распределение неравномерно; ß-зигзаги оказались наиболее часто встречающимся структурным элементом в образованиях из трех последовательных пептидных цепей.

Больший интерес однако представляет распределение ß-листов по топологии*. Достаточно надежное эмпирическое распределение пока еще не получено из-за малого объема экспериментальных данных. Поэтому для всех пяти известных топологий ß-структур такое распределение было рассчитано путем их построения из всех возможных сочетаний двух или трех последовательных ß-цепей с последующим анализом частоты их реализации. На основании полученного неравномерного распределения можно предсказать, что некоторые варианты топологии ß-листа должны встречаться намного чаще, чем другие. Этот результат важен для идентификации сверхвторичных структур или структурной предпочтительности, а также для оценки значимости сходства между структурами (разд. 9.6).

* Топология ß-структуры определяется порядком чередования цепей согласно аминокислотной последовательности, направлением этих цепей в листе и хиральностью ßξß-звеньев.