Принципы структурной организации белков - Г. Шульц 1982

Способы свертывания и ассоциации полипептидных цепей
Структурные домены
Структурные классы

Структурные домены можно классифицировать по их вторичной структуре. Известные структуры доменов можно разбить на пять приведенных в табл. 5.2 классов в соответствии с их типом, распространенностью и организацией их вторичной структуры [249, 250]. Наибольший интерес представляют домены, состоящие только из одного типа вторичной структуры. Среди них для а-спиральных доменов можно ожидать наиболее простого процесса свертывания. Образование спирали, по-видимому, происходит на начальной стадии свертывания, после чего единственной задачей остается упаковка а-спиральных цилиндров энергетически выгодным способом.

Все чисто ß-структурные домены (класс № 2) содержат антипараллельные ß-структуры, обеспечивающие сильную корреляцию между близкими по цепи остатками (рис. 5.15, а). Для них характерна высокая упорядоченность. Менее упорядоченные структуры входят в класс № 3, состоящий из доменов, в которых а- и ß-структуры разделены в пептидной цепи. Класс № 4 образуют преимущественно параллельные ß-структуры в центре доменов и окружающие их а-спирали, так что а- и ß-структуры обнаруживают тенденцию к альтернированию вдоль цепи. К этому классу принадлежит свертывание цепи по Россману (рис. 5.12, б). Домены без выраженной вторичной структуры сведены в класс № 5.

Таблица 5.2 Структура доменов и структурные классы глобулярных белков а

Структурный класс

Часть глобулярного белка, занимаемая структурным доменом

Число остатков в домене

Белок

Число доменов в глобулярном белке

Число соединяющих домены цепей

№ 1

Только а-спирали

Весь белок

104

Цитохром с [271—273]

1

»

158

Белок оболочки ВТМ [180, 218]

1

»

108

Парвальбумин [59]

1

»

~ 145

Гемоглобин [188, 274—276]

1

»

153

Миоглобин [185, 277]

1

»

~ 120

Гемеритрин [216, 217]

1

»

51

Инсулин [259]

1

»

29

Глюкагон [278]

1

С-конец

111

Папаин [279]

2

1

»

160

Термолизин [280]

2

1

»

90

Т4-лизоцим [241]

2

1

N- и С-концы

~100,

Туr-тРНК-синтетаза [221]

3

~ 100


№ 2

Почти исключительно

β-структура

Весь белок

237

Копканавалин А [281, 282]

1





»

127

Проальбумин [206, 283]

1

»

54

Рубредоксин [284, 285]

1

»

151

Пероксид-дисмутаза [286, 800]

1

»

62

Эрабутоксин b [287]

1

Весь белок

113

Ингибитор субтилизина [798]

1

N-конец

110

Папаин [279]

2

(1)

N- и С-концы

128, 114

Химотрипсин [18]

2

1

»

110, 119

Эластаза [243]

2

1

»

107, 116

Трипсин [244, 245]

2

1

»

80, 106

Протеиназа-В [246]

2

1

»

175, 145

Кислая протеаза [288—290]

2

1

N-конец

175

Алкогольдегидрогеназа [234]

2

1

Весь белок

~ 110

Иммуноглобулин [291—294]

2,4

1

№ 3

а-Спираль и ß-структура, разделенные вдоль цепи

Весь белок

258

Карбоангидраза [295, 296]

85

Цитохром b5, выделенный из печени теленка [297, 298] Железосодержащий белок с высоким окислительно-восстановительным потенциалом [299]

1

»

85

1

»

129

Лизоцим белка куриного яйца [260, 300]

1

56

Панкреатический трипсиновый ингибитор [269]

1

Весь белок

124

Рибонуклеаза [39, 301, 302]

1

»

149

Стафилококковая нуклеаза [242]

1.

»

~330

Белок бактериохлорофилла [303]

1

N-конец

156

Термолизин [280]

1

(1)

74

Т4-лизоцим [241]

2

С-конец

150

Лактатдегидрогеназа [232]

2

(1)

170

s-Малатдегидрогеназа [233]

2

1

118

Глутатионредуктаза [124]

2

1

Весь белок

194

Аденилаткиназа [186]

3

№ 4

а-Спираль и ß-структура,

альтернирующие вдоль цепи

1

»

307

Карбоксипептидаза [43]

1

140

Флаводоксин [237, 238]

1

275

Субтилизин [239, 240]

1

»

108

Тиоредоксин [304]

1

Весь блок



»

247

Триозофосфатизомераза [305]

1

~ 240

Бактериальная альдолаза [306]

1

~ 230

Фосфоглицеромутаза [307]

1

159

Дигидрофолатредуктаза [308]

1

N-конец

181

Лактатдегидрогеназа [232]

2

(1)

»

~ 150

S-Малатдегидрогеназа [233]

2

(1)

С-конец

199

Алкогольдегидрогеназа [234]

2

(1)

N- и С-концы

147, 187

Глинеральдегид-3-фосфатдегидрогеназа [230, 231]

2

1

»

~150, ~150

L-Арабинозасвязывающий белок [309]

2

(1)

»

~180, ~175

Фосфоглицераткиназа [235, 310, 311]

2

»

~250, ~150

Пируваткиназа [80, 312]

3

»

~130, ~130

Роданеза [257, 799]

2

»

~360, ~150

Глюкозофосфат-изомераза [313]

2

~230, ~230

Гексокиназа [261]

2

N-конец и центральная часть

210, 134

Глутатиопредуктаза [124]

3





Центральная часть

~200

Туr-тРНК-синтетаза [221]

3

№ 5

Ни а-спирали, ß-слоя

Весь белок

54

Ферредоксин [314]

1

»

124

Фосфолипаза [315]

1

»

41

Агглютинин, выделенный из зерна пшеницы [316]

4

1








Если ход цепи еще не подтвержден данными об аминокислотной последовательности, то число соединяющих домены цепей в мультидоменных белках не приводится. Число цепей обозначается как (I), если около десяти остатков, находящихся па N-или С-концах цепи, перекрываются с другим Доменом. Классы № 3 и № 4 называют также a+β и а/ß соответственно [249].

Очевидно, что такая классификация может быть полезной при трактовке процесса свертывания. Эта задача усложняется при увеличении номера класса, т. е. по мере снижения структурной регулярности цепи.