Принципы структурной организации белков - Г. Шульц 1982

Модели, изображение и документация белковых структур
Абстрактные представления о свертывании цепи
Графики для углоз основной цепи

До сих пор мы обсуждали запись молекулярной структуры с помощью декартовых координат ее атомов. Однако для некоторых целей, в особенности при теоретическом анализе белковых структур, необходимо привлекать также иные, более абстрактные представления.

Основная цепь полностью описывается набором углов (—, ψ). Как обсуждалось в гл. 2, свертывание цепи может быть полностью описано двугранными углами основной цепи — и ψ при каждом С_а-атоме (только ψ для N-концевого С_а-атома и только — для С_а-концевого С_а атома). Эти углы можно представить в виде точек на карте (—, ψ) (рис. 2.4), однако для идентификации углов все точки должны быть снабжены порядковыми номерами Са-атомов. Такая карта оказывается громоздкой, трудно читаемой, и потому она неудовлетворительно представляет структуру.

Рис. 7.9. Линейное представление двугранных углов основной цепи N-концевой части химотрипсина [402].

Черная точка отвечает значению —, кружок — ψ; для каждого остатка значення двух углов соединены. Отчетливо проявляются вторичные структуры. На рисунке обозначены реверсивные повороты цепи типов I, II, III и ß-структура. а-Спирали обнаруживаются последовательными короткими линиями вблизи —60°.

Более удобный способ был предложен Баласубраманианом [402]. На основании карты (—, ψ) он получил линейный график зависимости углов — и ψ от порядкового номера остатка, как это показано на рис. 7.9. График имеет то преимущество, что с его помощью можно легко установить углы (—, ψ) данного остатка. Кроме того, он эффективно выявляет области вторичной структуры.

Рис. 7.10. Представление основной цепи виртуальными связями между атомами С_а. Цепь полностью описывается значеннями виртуальных двугранных углов аi, определяемыми атомами C_a^i-1, C_aⁱ, C_aⁱ⁺¹, и значениями виртуальных валентных углов τ_i. Такое описание использовано для построения проволочной модели основной цепи (рис. 7.3, в). В упрощенном представлении т_i можно рассматривать как функцию a_i[30] и основная цепь в этом случае будет описываться только одним независимым параметром на остаток.

Виртуальные связи С_а—С_а упрощают представление свертывания цепи. При другом способе представления свертывания цепи пептидный остов обозначается только С_а-атомами и виртуальными связями между ними, как показано на рис. 7.10. Укладка цепи в этом случае описывается виртуальными валентным и двугранным углами [30, 403]. Геометрия пептидной связи ограничивает значение виртуального валентного угла интервалом приблизительно от 80° до 160°, тогда как на виртуальный двугранный угол первоначально не налагается никаких ограничений. Однако из-за стерических трудностей может реализоваться примерно половина возможных комбинаций углов. Это представление было использовано для описания свертывания цепи [404]; оно полезно также при изготовлении проволочных моделей (рис. 7.3, в). Более подробное представление основной цепи с использованием виртуальных С_а-связей обсуждается в [403] и [405].