Молекулярная биология: Структура и функции белков - Степанов В.М. 2005

Вторичная структура
ß-Изгиб

Как а-спираль, так и ß-структура обычно представлены в глобулярных белках сравнительно короткими отрезками, поэтому значительная часть вторичной структуры белка приходится на разного рода петли, позволяющие изменить направление пептидной цепи. Наиболее экономный структурный элемент, позволяющий повернуть полипептид на 180°, используя всего три пептидные группировки, получил название ß-изгиба (рис. 5.12). ß-Изгиб стабилизируется одной водородной связью. Его образованию могут мешать объемистые боковые цепи аминокислот, поэтому предпочтительно включение в него остатка глицина. Заметим, что ß-изгиб практически всегда оказывается на поверхности белковой глобулы, поэтому нередко он играет существенную роль в ее взаимодействии с другими молекулами, например с иммуноглобулинами.

Рис. 5.12. ß-Изгиб (две возможные структуры.) Поворот пептидной цепи на 180° происходит на отрезке, содержащем четыре аминокислотных остатка, причем между кислородом карбонильной группы 1-го остатка и водородом NH-группы 4-го образуется стабилизирующая изгиб водородная связь

Приведенная на рис. 5.13 карта Рамачандрана для реального белка, основанная на данных рентгеноструктурного анализа, показывает, что большинство аминокислотных остатков имеет конформацию, свойственную a-спирали или ß-структуре. Лишь точки, соответствующие углам φ и ψ для остатков глицина, оказываются мало связанными конформационными ограничениями и распределены почти по всему полю карты.

Рис. 5.13. Карта Рамачандрана для глутатионредуктазы.

А — точки, отвечающие конформации 419 аминокислотных остатков (исключая глицин), сгущаются в понижениях, долинах, которые соответствуют а-спирали (нижний левый квадрант) и ß-структуре (верхний левый квадрант), встречаются и на перевале между ними. Небольшая группа остатков имеет конформацию, характерную для левой а-спирали (φ = 60°, ψ = 40°); Б — точки, отвечающие 41 остатку глицина, из которых 29 соответствуют наборам углов φ и ψ, не разрешенным для других аминокислотных остатков

Таблица 5.1 Относительное содержание в глобулярных белках аминокислотных остатков, принадлежащих различным типам вторичной структуры (по данным рентгеноструктурного анализа)

Относительное содержание вторичных структур различного типа в белках меняется в очень широких пределах (табл. 5.1), причем доля нерегулярных структур подчас оказывается весьма значительной.