Основы биохимии - Филиппович Ю. Б. 1999

Белки
Номенклатура и классификация белков

Несмотря на то что первичная, вторичная и четвертичная структуры белков изучены в значительной степени и прогресс в этой области продолжается, до сих пор не создано ни строгой номенклатуры, ни научной классификации белков. Названия белкам дают по случайным признакам, чаще всего принимая во внимание источник выделения белка (например, наименование авидин — белок яйца — происходит от лат. avis — птица; казеин — белок молока — от лат. caseus — сыр; фазеолин — главный запасной белок фасоли — Phaseolus vul­garis и т. п.) или учитывая растворимость белка в тех или иных агентах, форму молекулы, аминокислотный состав и т. п.

Столь же несовершенна и классификация белков. В зависимости от поло­женного в основу классификации признака среди белков выделяют те или иные узкие или широкие группы. Так, характеризуя белки по степени сложности, среди них выделяют две большие группы: простые и сложные белки. К про­стым белкам, или протеинам, относят белки, дающие при гидролизе только аминокислоты. Сложными белками называют вещества, состоящие из протеи­на (простого белка) и добавочной группы небелковой природы. Поэтому ранее было принято называть сложные белки протеидами, т. е. подобными протеи­нам. Однако сейчас от этого термина отказались, и в зависимости от химиче­ской природы добавочной группы эти белки называют хромопротеинами, липопротеинами, гликопротеинами, нуклеопротеинами, металлопротеинами и т. п. Простые белки часто обозначают как однокомпонентные, а сложные — как двухкомпонентные.

По форме частиц белки делят на фибриллярные (волокнистые) и глобуляр­ные (корпускулярные). Фибриллярные белки характеризуются очень высоким отношением b/a (несколько десятков единиц), их молекулы нитевидны и обыч­но собраны в пучки, которые образуют далее волокна. К числу фибриллярных белков принадлежат фиброин шелка, кератин волоса, коллаген кожи и др. Белки, имеющие невысокое отношение b/a (в пределах нескольких единиц) и, следовательно, палочкообразную форму молекулы, называют корпускуляр­ными (корпускула — частица) или глобулярными. Подавляющее число природ­ных белков относится к корпускулярному типу.

По отношению к некоторым условно выбранным растворителям среди белков различают протеиноиды, альбумины, глобулины и проламины.

К иротеиноидам относят белки, не растворяющиеся в обычных раствори­телях белков: воде, солевых и водно-спиртовых смесях. Данное качество присуще почти всем фибриллярным белкам. Однако в специфических агентах протеиноиды хорошо растворяются: так, например, фиброин шелка полно­стью переходит в раствор при обработке дихлоруксусной кислотой, безводной плавиковой кислотой, концентрированным раствором роданида лития или бромида калия и т. п.

К альбуминам причисляют белки, отлично растворяющиеся в воде и креп­ких солевых растворах; в последнем случае принимают, что для альбуминов характерна растворимость в водном растворе (NH₄)₂SО₄, где концентрация сульфата превышает 50% от насыщения. При переходе к очень концент­рированным растворам (NH₄)₂SО₄, вплоть до полностью насыщенных, аль­бумины высаливаются.

К глобулинам принадлежат белки, не растворимые в воде, но растворимые в солевых растворах умеренных концентраций. Характерным признаком глобу­линов считают их полное осаждение при полунасыщении раствора (NH₄)₂SО₄.

Проламины представляют группу белков, растворимых в 60—80%-ном водном растворе этилового спирта.

По аминокислотному составу некоторые белки отличаются своеобразием, и это тоже дает основание делить их на группы. Так, белки, содержащие в составе молекулы 80—90% арг и ограниченный набор (6—8) других амино­кислот, относят к группе протаминов (простейшие белки). Они широко пред­ставлены в молоках рыб. Типичным представителем их является, например, сальмин из молок семги, содержащий (в %) 85,2 арг, 9,1 сер, 5,8 про, 3,1 вал, 3,0 гли, 1,6 иле, 1,1 ала и лишенный всех других аминокислот, обычно встреча­ющихся в белках. Другая группа белков со своеобразным аминокислотным составом—гистоны. Эти белки отличаются высоким содержанием основных аминокислот: арг, лиз и гис (не менее 30%) и в значительных количествах содержатся в ядрах клеток. Спирторастворимые белки—проламины — также имеют характерный аминокислотный состав: в них много глу (20—50%) и про (10—15%), в связи с чем они и получили свое название. Проламины выделены только из растительных объектов.

Приведенная классификация крайне несовершенна. В ее основу положены случайные признаки, зачастую приводящие к противоречиям и путанице. Например, деление белков на простые и сложные с развитием аналитических методов и уточнением состава белковых тел все более затрудняется, так как тонкий анализ во многих случаях позволяет обнаружить в составе типичных простых белков незначительные, но стабильные примеси соединений, не явля­ющихся аминокислотами (металлы, аминосахара и др.). Яичный альбумин, например, долгое время считали типичным простым белком, но недавно в нем найдено около 2% маннозы. К глобулинам, как было указано выше, относят белки, не растворимые в воде и высаливающиеся при 50%-ном насыщении раствора (NH₄)₂SО₄. Однако существует большая группа белков, раствори­мых в воде, как альбумины, но высаливающихся, как глобулины (их называют псевдоглобулинами). Число таких примеров можно было бы умножить. Поэ­тому предприняты попытки, основываясь на успехах химии и биохимии белков, дать им научно обоснованную классификацию.

Первая попытка состоит в классификации белков в соответствии с особен­ностями их вторичной и третичной структуры. Согласно этой классификации среди глобулярных белков выделяют 4 класса: ос, ß, а+ß и a/ß. К классу a-белков относятся глобулярные белки, содержащие только а-спиральные конформации в количестве не менее 60% от составляющей их полипептидной цепи; к классу ß-белков — содержащие только ß-структуры в виде, как прави­ло, не менее двух антипараллельных цепей; к классу a+ß-белков — содержа­щие те и другие структуры в пределах одной и той же полипептидной цепи, причем один домен собран из a-структур, а другой — из ß-структур; к классу а/ ß-белков — содержащие многочисленные а- и ß-структуры, либо чередующие­ся вдоль полипептидной цепи, либо расположенные так, что один или несколь­ко ß-слоев окружены несколькими a-спиралями каждый. Домены у а/ß-белков составлены, как правило, из а- и ß-структур (рис. 40).

Рис. 40. Классификация глобулярных белков в соответствии с предста­вительством и расположением в их молекулах а- и ß-структур:

А — расположение а- и ß-структур (обозначены кружками и прямоугольниками соответственно) в а-. (β-, а + β- и а/β-белках; стрелками указан ход полипептидной цепи от N-конца к С-концу молекулы; миоглобин — белок мышц, ответственный за связывание кислорода; рубредоксин - железопротеин, принимающий участие в окислительно-восстановительных процессах; рибонуклеаза — фермент, ускоряющий реакцию гидролиза рибонуклеиновых кислот; триозофосфатизомераза — фермент, ка­тализирующий превращение фосфоглицеринового альдегида в фосфодиоксиацетон; Б — строение трех представителей а-, ß- н a/ß-белков, где а-структура представлена в виде спиралей, а ß-структура — в виде стрелок; миогемэритрин — железопротеин, связывающий, подобно миоглобину, кислород (два атома железа показаны заштрихованными кружками, расположенными между двой­ными а-спиралями); эрабутоксин — нейротоксин белковой природы, выделенный из яда морской змея (пунктиром показаны 4 дисульфидных мостика в его молекуле, представленной лолипептидной цепью из 61 аминокислотного остатки); флаводоксин — белок, выполняющий роль переносчика атомов водорода (в головной части рисунка показана в виде трех конденсированных шестичленных колец группировка, ответственная за передачу атомов водорода)

Большинство оцененных с этой точки зрения глобулярных белков от­носится к а/ß-классу, которому по численности лишь немного уступает ß-класс; a-класс и a+ß-класс глобулярных белков менее распространены, чем два первых. Следует иметь в виду, что есть крайне немногочисленные глобулярные белки, полностью лишенные какой-либо канонической вто­ричной структуры и не относящиеся ни к одному из отмеченных выше классов.

Вторая попытка сводится к классификации белков в соответствии с выпол­няемыми ими функциями. По этой классификации среди белков выделяют следующие группы: 1) каталитически активные белки; 2) белки-гормоны; 3) регуляторные белки; 4) защитные белки; 5) токсические белки; 6) транс­портные белки; 7) структурные белки; 8) сократительные белки; 9) рецептор­ные белки; 10) белки-ингибиторы ферментов; 11) белки вирусных оболочек; 12) белки с иными функциями.

Конечно, деление белков на поименованные выше группы представляет классификацию, еще далекую от совершенства, и в случае бифункциональных белков приходится отдавать предпочтение одной, естественно, главной функ­ции. Но в каждой из перечисленных уже удается подметить некоторые черты общности структуры, свойств и функциональной активности включенных в ее состав конкретных белков. Это позволяет более глубоко понять соотношение структуры и функции в белковых молекулах, открывает возможности для обобщения материалов, касающихся взаимодействия белков с соединениями других классов (нуклеиновыми кислотами, липидами и др.), дает основание для обсуждения закономерностей эволюции белковых тел, структурных и ге­нетических основ их видовой специфичности и других насущных для химии белков и биологии в целом проблем