Химия и биология белков - Ф. Гауровитц 1953

Внутренняя структура глобулярных белков
Водородная связь

В этой формуле общая пара электронов электронного октета представлена обычными черточками, а необщая пара — двумя точками. Из приведенной формулы ясно, что соединение должно происходить за счет положительно заряженного протона (Н⁺) и необщей электронной пары кислорода, как показано в правой части уравнения. Первоначально принималось, что водородные связи расположены симметрично и что протон с одинаковой силой притягивается к атому азота и к атому кислорода. Это, однако, не соответствует действительности, так как симметричные водородные связи с энергетической точки зрения невозможны [98]. В настоящее время считают, что ядро водорода, образующее водородную связь, расположено ближе к атому азота, чем к атому кислорода. Кроме водородных связей между азотом и кислородом в белке существуют также водородные связи между двумя атомами азота или двумя атомами кислорода. Наличие водородных связей между гидроксильной группой ядра тирозина и свободными карбоксильными группами было доказано путем определения сдвига специфического максимума поглощения тирозина в ультрафиолетовой области спектра [99].

Энергия различных водородных связей колеблется от 2 до 9 кал [100]. Поскольку молекула воды является типичным диполем, можно было ожидать, что водородные связи между группами NH и группами СО будут разрываться молекулами воды и что вода таким образом будет проникать в щели между сложенными в складки пептидными цепями [101]. Рентгенограммы кристаллических белков показали, однако, что пептидные цепи остаются в том же складчатом состоянии и в присутствии воды [2].

Водородные связи могут возникать не только между атомами, образующими пептидную связь, но и между другими группами белковой молекулы. Одна из таких групп дает ион водорода, другая же, содержащая азот или кислород, — необщую пару электронов, отрицательный заряд которых притягивает положительно заряженный ион водорода [102]. Однако большинство водородных связей возникает между атомами, входящими в пептидные группы, в связи с чем эти водородные связи образуют поперечные мостики между параллельными пептидными цепями [103, 104] и стабилизируют внутреннюю специфическую структуру белковой молекулы [105]. В гл. IV уже указывалось, что при воздействии мочевины молекулы белков подвергаются дезагрегации и распадаются на более мелкие структурные единицы. Это действие мочевины также, вероятно, связано с разрывом водородных связей. До сих пор, однако, остается неизвестным, какие типы связей удерживают вместе эти более мелкие структурные единицы в макромолекуле белка. Возможно, что мы имеем здесь дело с феноменом, обусловленным формой поверхностей. Поверхности отдельных мелких структурных единиц могут так тесно прилегать друг к другу, что действующие на близких расстояниях силы притяжения между полярными группами становятся эффективными и обусловливают прочное соединение этих структурных единиц. (см. гл. XIV).