Химия и биология белков - Ф. Гауровитц 1953

Белки с ферментативными свойствами
Другие ферменты

Миогеновая фракция мышц содержит энолазу, полученную в кристаллическом виде; она осаждается из мышечного экстракта при более низких концентрациях сернокислого аммония, чем дегидраза фосфоглицероальдегида [165]. Энолаза выделена также из дрожжей. Она катализирует обратимое превращение 2-фосфоглицериновой кислоты в фосфопировиноградную кислоту;

2-Фосфоглицериновая кислота ⇄ фосфопировиноградная кислота + Н₂О.

Фермент осаждается из дрожжевых экстрактов нуклеиновой кислотой и солями ртути, причем можно выделить кристаллическое ртутное соединение фермента [166]. Молекулярный вес очищенного фермента равен 66 000 [167]. Каждая молекула фермента содержит 1 атом магния.

Зимогексаза представляет собой ферментный комплекс, состоящий из альдолази и изомеразы; альдолаза катализирует обратимый процесс расщепления молекулы фруктозо-1,6-дифосфата на две молекулы триозофосфата:

Фруктозо-1,6-дифосфат ⇄ триозофосфат + триозофосфат.

Альдолаза из дрожжей требует, невидимому, для своего действия присутствия металлов, тогда как альдолаза из мышц активна и в присутствии ядов, действующих на металлосодержащие ферменты [169]. Из мышц 20—30 крыс получается 1 г кристаллической альдолазы [169]. В последние годы были получены данные относительно аминокислотного состава альдолазы и дегидразы фосфоглицероальдегида [165]. Эти данные приведены в табл. 1.

Наконец, в качестве последнего окислительного фермента, полученного в кристаллическом виде, следует упомянуть липоксидазу. Она была извлечена из бобов сои и очищена при помощи сернокислого аммония [168]. Этот фермент катализирует окисление ненасыщенных жирных кислот кислородом воздуха; его молекулярный вес 90 000—100 000 [168]. Еще не установлено, имеет ли липоксидаза активную группу небелковой природы.

Дрожжи и ткани животных содержат несколько ферментов, катализирующих фосфорилирование или дефосфорилирование органических веществ. Фосфорилирование сопряжено, как известно, с реакциями окисления — восстановления, поэтому эти ферменты уже рассматривались в общих чертах вместе с оксидоредуктазами. Гексокиназа, катализирующая превращение глюкозы в глюкозо-6-фосфат, получена в кристаллическом виде при помощи осаждения сернокислым аммонием [170, 171]. Молекулярный вес гексокиназы равен 96 000. Фосфофераза, являющаяся одним из наиболее активных ферментов дрожжевого брожения, также получена в виде кристаллов [172]. Фермент, катализирующий достижение равновесия в реакции

1,3-Дифосфоглицериновая кислота + АДФ ⇄ 3-фосфоглицериновая кислота + АТФ

относится к нуклеопротеидам. Еще не установлено, имеются ли у гексокиназы и фосфоферазы простетические группы небелковой природы. Механизм действия этих ферментов рассмотрен выше.

Белковый компонент карбоксилазы (второго фермента, играющего очень важную роль в брожении) получен при действии на фермент разбавленных растворов щелочей. Простетической группой дрожжевой карбоксилазы является тиаминпирофосфат [173], фосфорные группы которого связаны, повидимому, с белковым компонентом через ионы магния. Возможно также, что апофермент и кофермент соединены между собой через четвертичный азот тиамина [174]. Бактериальные декарбоксилазы, отщепляющие углекислоту от тирозина и других аминокислот, содержат в качестве простетической группы пиридоксальфосфат [175]. Белковый компонент этих декарбоксилаз еще не изучен.

Белки принимают участие также в фотохимической реакции, приводящей у зеленых растений к образованию кислорода. Биологическое образование кислорода можно воспроизвести в лаборатории, если подвергнуть облучению суспензию хлоропластов в растворах щавелевокислого железа и желeзосинеродистого калия [176] или хинона [177]. В обоих случаях образуется кислород. В этих опытах хлоропласта, содержащие белки и липиды, не могут быть заменены не содержащим белка хлорофиллом.