Биохимия аминокислот - А. Майстер 1961

Общая биохимия и физиология аминокислотного обмена
Перреаминирование
Реакции переаминирования между монокарбоновыми амино- и кетокислотами

Еще не так давно принято было считать, что при всех реакциях переаминирования обязательно участие глутаминовой или а-кетоглутаровой кислот. Данные, противоречащие этим представлениям, были получены впервые при обнаружении реакции переаминирования между глутамином и а-кетокислотами. Точка зрения, согласно котoрой при всех реакциях переаминирования должна участвовать глутаминовая кислота, не имеет теоретических оснований. Однако вследствие широкого распространения в природе реакций переаминирования с участием глутаминовой кислоты доказать существование реакций переаминирования между монокарбоновыми аминокислотами и монокарбоновыми кетокислотами нелегко. Так, например, реакция переноса NH₂-группы валина на пируват может осуществляться как прямым путем, так и в результате сопряжения реакций между валином и кетоглутаратом и между глутаминовой кислотой и пируватом.

При изучении трансаминаз Escherichia coli был обнаружен и получен в очищенном виде фермент, катализирующий обратимую реакцию переаминирования между аланином и а-кетоизовалерьяновой кислотой [272]. Эта трансаминаза, катализирующая реакции переаминирования валин ⇄ аланин и валин ⇄ а-аминомасляная кислота, была отделена от глутамат-трансаминаз Е. coli. Обнаружение указанной реакции у мутанта Е. coli, лишенного глутамат-валин-трансаминазы, наряду с наблюдениями, показавшими, что полученный из Е. coli ферментный препарат не катализирует реакцию переаминирования между глутаминовой кислотой и аланином, подтверждает существование прямого переноса аминогрупп между монокарбоновыми амино- и а-кетокислотами. У Е. coli, кроме того, обнаружены и другие трансаминазы, осуществляющие реакции между различными монокарбоновыми амино- и а-кетокислотами (стр. 231). Экстракты из клеток Brucella abortus катализируют несколько реакций переаминирования между пируватом и аминокислотами, причем приводятся данные о частичном разделении лейцин-глутамат- и лейцин-аланин-трансаминаз [295].

Реакции переаминирования между пируватом и аминокислотами обнаружены также в печени, однако относительные скорости реакций переаминирования с участием глутаминовой кислоты и других аминокислот не были определены [296]. В печени и почках некоторых животных найден фермент, катализирующий переаминирование между серином и пируватом [297]; удалось наблюдать и обратную реакцию между аланином и ß-оксипируватом. При замене аланина глутаминовой, аспарагиновой или другими аминокислотами этот фермент неактивен.

Ниже приводятся некоторые другие реакции переаминирования с участием монокарбоновых амино- и а-кетокислот (см. стр. 228). Данные последних лет позволяют предполагать, что существует множество таких реакций. В исследованиях, относящихся к более раннему периоду, подобные реакции, вероятно, не были обнаружены отчасти из-за отсутствия подходящих методов для определения соответствующих амино- и кетокислот, а может быть, и потому, что а-кетокислотные аналоги многих аминокислот не были доступны.