Биохимия - Химические реакции в живой клетке Том 2 - Д. Мецлер 1980

Ферменты: белковые катализаторы клеток
Основы ферментативной кинетики
Обратимые ферментативные реакции

Для многих ферментативных реакций положение равновесия сильносдвинуто в какую-либо сторону, однако имеются реакции, которые легко протекают в обоих направлениях. Поскольку катализатор ускоряет протекание как прямой, так и обратной реакций, необходимо учитывать, действие фермента и на обратную реакцию. Обозначим максимальную скорость прямой реакции через V_f, а обратной — через V_r. Соответственно константу Михаэлиса для прямой реакции обозначим через K_MS, а для обратной — через K_MP.

Как и для любой химической реакции, константы скорости прямой и обратной реакций и константа равновесия обратимого ферментативного процесса связаны определенным соотношением. Его очень просто вывести, если учесть, что в равновесии скорости прямой и обратной реакций равны (v_f = v_r). Для ферментативной системы, состоящей из одного субстрата и одного продукта, справедливо соотношение Холдейна¹)

Поскольку это соотношение накладывает ограничения на значения максимальных скоростей и констант Михаэлиса для прямой и обратной реакций, оно может оказаться весьма полезным при обсуждении вопросов регуляции метаболизма. Рассмотрим случай, когда максимальная скорость прямой реакции (V_f) высока, а константа K_MS довольно низка (сильное связывание субстрата). Если реакция легко обратима (K_еq ≈ 1) и максимальные скорости прямой и обратной реакций примерно одинаковы, то из соотношения (6-33) будет следовать, что продукт Р также довольно прочно связывается ферментом. Если же V_r ≪ V_f, то константа К_MP должна быть много меньше K_MS. В этой ситуации продукт Р будет оставаться прочно связанным с ферментом и, поскольку V_r низка, препятствовать проявленню его каталитического действия. Подобное ингибирование продуктом может иногда привести к блокированию целого метаболического пути, и последовательность ферментов сможет функционировать в прямом направлении лишь в том случае, если продукт будет быстро удаляться за счет следующей реакции, катализируемой вторым ферментом. Таким образом, первый фермент действует как своего рода клапан, который останавливает поток в метаболическом пути, когда концентрация продукта, образующегося под действием этого фермента, возрастает.

¹⁾ Это соотношение названо именем английского энзимолога — кинетика Холдейка, который в своей книге «Ферменты» [31].

его с молекулой В. Число различных вариантов здесь огромно [1—б].