Биохимия в таблицах схемах и графиках - С.Д. Жамсаранова 2009

Строение и характеристика протеиногенных аминокислот
Структура белков

Пептидные цеп и содержат десятки, сотни и тысячи аминокислотных остатков, соединенных прочными пептидными связями. За счет внутримолекулярных взаимодействий белки образуют определенную пространственную структуру, называемую «конформация белков». Различают 4 уровня структурной организации белков.

Первичная структура - это линейная последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи.

Вторичная структура белков - это пространственная структура, образующаяся в результате взаимодействий между функциональными группами пептидного остова. При этом пептидная цепь может приобретать структуры двух типов: а-спирали и ß-структуры.

Третичная структура белка - это трехмерная пространственная структура, образующаяся за счет взаимодействий между радикалами аминокислот, которые могут располагаться на значительном расстоянии друг от друга в пептидной цепи.

СВЯЗИ СТАБИЛИЗИРУЮЩИЕ ТРЕТИЧНУЮ СТРУКТУРУ ГЛОБУЛЯРНОГО БЕЛКА

Показаны только некоторые пары взаимодействующих радикалов

ТИПЫ РАДИКАЛОВ АМИНОКИСЛОТ И ОБРАЗУЕМЫЕ ИМИ СВЯЗИ

Типы радикалов

Соответствующие

аминокислоты

Примерное содержание в белках

Связи, образуемые радикалами

Неполярные радикалы

Гли, Ала, Вал, Лей, Иле, Фен, Три, Про

50%

«Гидрофобные» и Ван-дер-ваальсовы (индукционные и дисперсионные) взаимодействия

Полярные радикалы неспособные к ионизации

Сер, Тре, Цис, Тир, Асн, Глн

20%

Водородные связи, для Цис еще и дисульфидные связи

Полярные радикалы способные к ионизации при физиологическом рН

Асп, Глу, Арг, Лиз, Гис

30%

Ионные и водородные связи

ТРЕТИЧНАЯ СТРУКТУРА ИНСУЛИНА

Спиралями представлены а-спиральные участки, цилиндрическими кривыми — нерегулярные участки. Пунктиром показаны водородные связи, а сплошными линиями — S-S-мостики.

НЕКОТОРЫЕ СЛОЖНЫЕ БЕЛКИ

Белки

Простетическая группа

Металлопротеины

Ионы металлов

Фосфопротеины

Н3РО4

Гемопротеины

Гемы

Гликопротеины

Моносахариды, олигосахариды

Липопротеины

Триацилглицерины и сложные липиды

Нуклеопротеины

Рибонуклеопротеины (рибосомы и др.)

РНК

Дезоксирибонуклеопротеины (хроматин)

ДНК

ПРОСТРАНСТВЕННАЯ ЧЕТВЕРТИЧНАЯ СТРУКТУРА ЧЕЛОВЕЧЕСКОГО ГЕМОГЛОБИНА

Гемоглобин - олигомерный белок.     Основная функция гемоглобина - транспорт О2 из легких в ткани. Функция регулируется различными лигандами.

Состоит из четырех субъединиц, двух a (по 141 аминокислотному остатку в каждой) и двух ß (по 146 остатков в каждой). Более темным цветом выделены ß-субъединицы. С каждой субъединицей связана одна молекула гема - выделена черным цветом

ДЕНАТУРАЦИЯ БЕЛКОВ И ПОДДЕРЖАНИЕ ИХ НАТИВНОЙ КОНФОРМАЦИИ В УСЛОВИЯХ КЛЕТКИ

Денатурация белков - это разрушение их нативной конформации, вызванное разрывом слабых связей, стабилизирующих пространственные структуры, при действии денатурирующих агентов.

РЕАГЕНТЫ И УСЛОВИЯ, ВЫЗЫВАЮЩИЕ ДЕНА ТУРАЦИЮ БЕЛКОВ

Денатурирующие агенты

Особенности действия реагента

Высокая температура (выше 600 С)

Разрушение слабых связей в белке

Кислоты и щелочи

Изменение ионизации ионогенных групп, разрыв ионных и водородных связей

Мочевина

Разрушение внутримолекулярных водородных связей в результате образования водородных связей с мочевиной

Спирт, фенол, хлорамин

Разрушение гидрофобных и водородных связей

Соли тяжелых металлов

Образование нерастворимых солей белков и ионов тяжелых металлов