Молекулярная биология: Структура и функции белков - Степанов В.М. 2005

Ферменты

Обмен веществ был бы невозможен без резкого ускорения реакций, на которых он основан, без согласования во времени и пространстве множества биохимических процессов, т.е. без участия биологических катализаторов — ферментов. Биокаталитически ускоряются самые различные превращения, в том числе и такие, которые с точки зрения традиционной химии, казалось бы, не нуждаются в катализе. Например, спонтанно протекающее отщепление воды от угольной кислоты с образованием СО₂ оказывается слишком медленным для регулирования pH крови, и эта, на первый взгляд простая, реакция катализируется специфическим ферментом — карбангидразой.

Как известно, катализаторы не создают той или иной реакции, а лишь ускоряют достижение равновесия, увеличивая скорости как прямого, так и обратного превращения. Как и любые катализаторы, ферменты ускоряют биохимические реакции за счет снижения энергии активации — того энергетического барьера, который отделяет одно состояние системы (исходные соединения) от другого (продукты реакции). При этом, строго говоря, несколько изменяется путь, по которому протекает реакция. Разница в эффективности ферментов и традиционных катализаторов, используемых в химии, казалось бы, чисто количественная. Так, энергия активации распада пероксида водорода на кислород и воду

Н₂О₂ → Н₂О + 1/2 О₂ составляет 18 ккал/моль, мелкодисперсная платина снижает ее до 12 ккаль/моль, а фермент каталаза — до 5,6 ккал/моль, что ускоряет реакцию соответственно на 6 и 12 порядков. Столь высокая эффективность ферментов определяет их роль как организаторов биохимических процессов. Действительно, благодаря каталитическому действию ферментов в организме становятся возможными такие реакции, которые в отсутствие эффективного катализа были бы неуловимы за разумные временные интервалы наблюдения.

Таким образом, ферменты как бы создают, делают осуществимыми многие превращения веществ, немыслимые в отсутствие биокатализа. Более того, нередко фермент ускоряет один из нескольких термодинамически возможных путей превращения вещества, тем самым избирая его. Следовательно, ферменты выступают не только как ускорители, но и как своеобразные организаторы обменных процессов, чему также способствует и возможность регулирования их активности.

Роль биокатализа была выявлена еще в прошлом веке при изучении процессов брожения. Именно с брожением связаны оба установившиеся в литературе названия биокатализаторов — энзим и фермент. Из этих синонимов в русскоязычной литературе применяется лишь последний наряду, впрочем, с терминами энзимология и энзиматический. Ферменты имеют белковую природу, однако обнаружена способность некоторых форм РНК катализировать реакции, т.е. выступать в качестве ферментов. Предполагают, что эта способность молекул РНК сыграла большую роль в эволюции биокатализа до того, как ферментативная функция перешла к белкам — биополимерам, более приспособленным к выполнению этой задачи.

Во многих случаях молекула белка использует в ходе биокатализа небелковые соединения — кофакторы, в частности ионы металлов, которые выступают как компоненты каталитического центра фермента. Отделение таких кофакторов, обычно связанных с белком, нековалентно, приводит к апоферментам, комплекс же фермента и кофактора носит название голофермента.