Основы биохимической инженерии Часть 1 - Бейли Дж., Оллис Д. 1989

Химические основы жизни
Аминокислоты и белки
Четвертичная структура и регулирование биологических процессов

Белки могут быть построены из нескольких полипептидных цепей (субъединиц); из таких белков наиболее широко известен, по-видимому, гемоглобин. Под четвертичной структурой белка понимают способ упаковки субъединиц. Как видно из приведенных в табл. 2.10 данных, множество белков, в особенности ферментов (обычно их названия оканчиваются суффиксом -аза), представляют собой олигомеры и поэтому должны обладать характерной четвертичной структурой. Считается, что четвертичная структура стабилизируется теми же силами и связями, что и третичная. Иногда, как в случае инсулина, в образовании четвертичных структур участвуют дисульфидные связи, однако в большинстве приведенных в табл. 2.10 примеров субъединицы удерживаются в олигомерной молекуле белка за счет более слабых взаимодействий. Известно, что многие олигомерные белки способны к самоконденсации, так, например, разделенные а- и ß-цепи гемоглобина в растворе быстро ассоциируют с образованием молекул интактного гемоглобина. Это свойство белков чрезвычайно показательно в том смысле, что оно свидетельствует (по меньшей мере в некоторых случаях) об определяющей роли биохимического одномерного кода ДНК, который характеризует не только первичную структуру белков, но и посредством ее все высшие структурные уровни белков, а следовательно, и их специфические биологические функции.

Имеющиеся в настоящее время данные показывают, что построение молекул некоторых белков из нескольких субъединиц обеспечивает выполнение по меньшей мере двух важных биологических функций: во-первых, регулирует каталитическую активность ферментов и, во-вторых, создает широкие возможности для построения родственных, но не идентичных молекул из одного и того же набора субъединиц. Иллюстрацией последней функции могут служить белки, называемые изоферментами или изозимами. Изоферменты представляют собой различные молекулярные формы фермента, катализирующие одну и ту же реакцию в организмах одного вида. Существование изоферментов само по себе может показаться ненужным, однако на самом деле доступность параллельных, но различных каталитических процессов является важным элементом ряда систем биохимической регуляции (гл. 3 и 5). Известно, что некоторые изоферменты представляют собой олигомерные белки; описан случай изоферментов, построенных из пяти субъединиц только двух типов. Подобную конструкцию можно считать выгодной и целесообразной, поскольку она позволяет синтезировать пять различных белков всего лишь из двух полипептидных цепей.

Таблица 2.10. Характеристики некоторых олигомерных белков*

Белок

Молекулярная масса

Число полипептидных цепей

Число дисульфидиых связей

Инсулин

5798

1+1

3

Рибонуклеаза

13 683

1

4

Лизоцим

14 400

1

5

Миоглобин

17 000

1

0

Папаин

20 900

1

3

Трипсин

23 800

1

6

Химотрипсин

24 500

3

5

Карбоксипептидаза

34 300

1

0

Гексокиназа

45 000

2

о

Такаамилаза

52 000

1

4

Альбумин сыворотки быка

66 500

1

17

Енолаза дрожжей

67 000

2

0

Гемоглобин

68 000

2+2

0

Алкогольдегидрогеназа из печени

78 000

2

о

Щелочная фосфатаза

80 000

2

4

Гемэритрин

107 000

8

0

Глицеральдегидфосфатдегидрогеназа

140 000

4

0

Лактатдегидрогеназа

140 000

4

0

у-Глобулин

140 000

2+2

25

Алкогольдегидрогеназа из дрожжей

150 000

4

0

Триптофансинтетаза

159 000

2+2


Альдолаза

160 000

4(?)

0

Фосфорилаза b

185 000

2


Треониндезаминаза из сальмонелл

194 000

4


Фумараза

200 000

4

0

Триптофаназа

220 000

8

4

Формилтетрагидрофолатсинтетаза

230 000

4


Аспартаттранскарбамилаза

310 000

4+4

0

Глутаматдегидрогеназа

316 000

6

0

Фибриноген

330 000

2+2+2


Фосфорилаза а

370 000

4


Миозин

500 000

2+3

0

ß-Галактозидаза

540 000

4


Рибулозодифосфаткарбоксилаза

557 000

24


а Воспроизведено с разрешения из работы: Лёви А., Сикевиц Ф., Структура и функция клетки. — М.: Мир, 1971.